10703, г. Москва, ул. Петровка, д. 25, стр. 2
25 Petrovka Str., Build. 2, Moscow 107031
10703, г. Москва, ул. Петровка, д. 25, стр. 2
119234, г. Москва, Университетская пл., д. 1
25 Petrovka Str., Build. 2, Moscow 107031
1 Universitetskaya Plaza, Moscow 119234
10703, г. Москва, ул. Петровка, д. 25, стр. 2
25 Petrovka Str., Build. 2, Moscow 107031
Цель обзора: привести наиболее значимые модификации и превращения молекулы гемоглобина, которые могут быть использованы для выработки стратегии реанимационных мероприятий и лечения жизненно опасных видов анемий. Гемоглобин — один из наиболее хорошо изученных белков. В обзоре показана история исследования гемоглобина, начиная с 1839 г. по настоящее время. Приведены методы исследования гемоглобина: электрофорез, спектрофотометрический метод, метод рентгеноструктурного анализа, атомносиловая микроскопия. Описаны основные формы гемоглобина: окигемоглобин, дезоксигемоглобин, метгемоглобин, а также процессы кристаллизации и полимеризации этого белка. Многие формы гемоглобина обладают способностью к образованию кристаллов или полимеров in vitro, некоторые патологические формы могут модифицироваться in vivo. Исследование механизмов структурирования различных форм гемоглобина является актуальной и важной задачей фундаментальной науки.
The purpose of this review is to present the most significant modifications and transformations of a hemoglobin molecule potentially related to developing a strategy of resuscitation and treatment of lifethreatening forms of anemia. Hemoglobin is one of the wellstudied proteins. The paper reviews the history of hemoglobin studies from 1839 untill present. Methodically, the hemoglobin studies included electrophoresis, spectrophotometric method, Xray diffraction method, atomicforce microscopy. The basic forms of hemoglobin include oxyhemoglobin, deoxyhemoglobin and methemoglobin. Data on protein crystallization and polymerization are discussed. Many forms of hemoglobin have the ability to form crystals or polymers in vitro, some pathological forms can be modified in vivo. The studies of structural features of various hemoglobin forms represent a contemporary task for fundamental researches.
The authors declare that there are no conflicts of interest present.