Preview

Общая реаниматология

Расширенный поиск

Гемоглобин: модификации, кристаллизация, полимеризация (обзор)

https://doi.org/10.15360/1813-9779-2016-6-49-63

Полный текст:

Аннотация

Цель обзора: привести наиболее значимые модификации и превращения молекулы гемоглобина, которые могут быть использованы для выработки стратегии реанимационных мероприятий и лечения жизненно опасных видов анемий. Гемоглобин — один из наиболее хорошо изученных белков. В обзоре показана история исследования гемоглобина, начиная с 1839 г. по настоящее время. Приведены методы исследования гемоглобина: электрофорез, спектрофотометрический метод, метод рентгеноструктурного анализа, атомносиловая микроскопия. Описаны основные формы гемоглобина: окигемоглобин, дезоксигемоглобин, метгемоглобин, а также процессы кристаллизации и полимеризации этого белка. Многие формы гемоглобина обладают способностью к образованию кристаллов или полимеров in vitro, некоторые патологические формы могут модифицироваться in vivo. Исследование механизмов структурирования различных форм гемоглобина является актуальной и важной задачей фундаментальной науки.

Об авторах

В. А. Сергунова
НИИ общей реаниматологии им. В.А. Неговского
Россия
10703, г. Москва, ул. Петровка, д. 25, стр. 2


Е. А. Манченко
НИИ общей реаниматологии им. В.А. Неговского Московский Государственный Университет им. М. В. Ломоносова
Россия

10703, г. Москва, ул. Петровка, д. 25, стр. 2

119234, г. Москва, Университетская пл., д. 1



О. Е. Гудкова
НИИ общей реаниматологии им. В.А. Неговского
Россия
10703, г. Москва, ул. Петровка, д. 25, стр. 2


Список литературы

1. Антонов В.Ф., Черныш А.М., Козлова Е.К. Физика и биофизика. М.: ГЭОТАРМедиа; 2015: 472.

2. Блюменфельд Л.А. Гемоглобин. Соросовский образовательный журнал. 1998; 4: 33–38.

3. Giege R. A historical perspective on protein crystallization from 1840 to the present day. FEBS J. 2013; 280 (24): 6456–6497. http://dx.doi.org/10.1111/febs.12580. PMID: 24165393

4. Schechter A.N. Hemoglobin research and the origins of molecular medicine. Blood. 2008; 112 (10): 3927–3938. http://dx.doi.org/10.1182/blood200804078188. PMID: 18988877

5. Thoreson C.K., O’Connor M.Y., Ricks M., Chung S.T., Sumner A.E. Sickle cell trait from a metabolic, renal, and vascular perspective: linking history, knowledge, and health. J. Racial. Ethn. Health Disparities. 2015; 2 (3): 330–335. http://dx.doi.org/10.1007/s4061501400774. PMID: 26322267

6. Hardison R.C. Evolution of hemoglobin and its genes. Cold Spring Harb. Perspect. Med. 2012; 2 (12): a011627. http://dx.doi.org/10.1101/ cshperspect.a011627. PMID: 23209182

7. Волькенштейн М.В. Молекулярная биофизика. М.: Наука; 1975: 616.

8. Winter W.P. A brief history of sickle cell disease. http://www.sicklecell.howard.edu/ABriefHistoryofSickleCellDisease.htm

9. Gormley M. It’s in the blood: the varieties of Linus Pauling’s work on hemoglobin and sickle cell anemia. http://scarc.library.oregonstate.edu/

10. Frenette P.S., Atweh G.F. Sickle cell disease: old discoveries, new concepts, and future promise. J. Clin. Invest. 2007; 117 (4): 850–858. http://dx.doi.org/ 10.1172/JCI30920. PMID: 17404610

11. Bender M.A., Douthitt Seibel G. Sickle cell disease. Gene Reviews. 2003; 1993–2016. PMID: 20301551

12. Ralstrom E., da Fonseca M.A., Rhodes M., Amini H. The impact of sick le cell disease on oral healthrelated quality of life. Pediatr. Dent. 2014; 36 (1): 24–28. PMID: 24717705

13. Bookchin R.M., Balazs T., Wang Z., Josephs R., Lew V.L. Polymer structure and solubility of deoxyhemoglobin S in the presence of high concentrations of volumeexcluding 70kDa dextran. Effects of nons hemoglobins and inhibitors. J. Biol. Chem. 1999; 274 (10): 6689– 6697. PMID: 10037766

14. Wilson S., Makinen M. Electron microscope study of the kinetics of the fibertocrystal transition of sickle cell hemoglobin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980; 77 (2): 944–948. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.77.2.944. PMID: 6928690

15. Fabry M.E. Detection of hemoglobin S polymerization in intact red cells by P31 NMR. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1980; 97 (4): 1399–1406. http://dx.doi.org/10.1016/S0006291X(80)800222.PMID: 7213366

16. Fabry M.E., Kaul D.K., Raventos C., Baez S., Rieder R., Nagel R.L. Some aspects of the pathophysiology of homozygous HbCC erythrocytes. J. Clin. Invest. 1981; 67 (5): 1284–1291. PMID: 7229029

17. FeelingTaylor A.R., Yau S.T., Petsev D.N., Nagel R.L., Hirsch R.E., Vekilov P.G. Crystallization mechanisms of hemoglobin C in the R state. Biophys. J. 2004; 87 (4): 2621– 2629. http://dx.doi.org/10.1529/biophysj.104.039743. PMID: 15454456

18. Baptista L.C., Costa M.L., Ferreira R., Albuquerque D.M., Lanaro C., Fertrin K.Y., Surita F.G., Parpinelli M.A., Costa F.F., Melo M.В. Abnormal expression of inflammatory genes in placentas of women with sickle cell anemia and sickle hemoglobin C disease. Ann. Hematol. 2016; 95 (11): 1859–1867. http://dx.doi.org/ 10.1007/s0027701627801.PMID: 27546026

19. Bain B.J. Hemoglobin C disease. Am. J. Hematol. 2015; 90 (2): 174. http://dx.doi.org/10.1002/ajh.23915. PMID: 25488433

20. Steinberg M.H., Chui D.H. HbC disorders. Blood. 2013; 122 (22): 3698. http://dx.doi.org/10.1182/blood201309526764. PMID: 24263962

21. Dalia S., Zhang L. Homozygous hemoglobin C disease. Blood. 2013; 122 (10): 1694. http://dx.doi.org/10.1182/blood201304498188. PMID: 24137818

22. Kozlova E., Chernysh A., Moroz V., Sergunova V., Zavialova A., Kuzovlev A. Nanoparticles of perfluorocarbon emulsion contribute to the reduction of methemoglobin to oxyhemoglobin. Int. J. Pharm. 2016; 497 (1–2); 88–95. http://dx.doi.org/ 10.1016/j.ijpharm.2015.11.035. PMID: 26626224

23. Safo M.K., Abraham D.J. Xray crystallography of hemoglobins. Hemoglobin disorders. Methods Mol. Biol. 2003; 82: 1–19. http://dx.doi.org/10.1385/1592593739:001

24. Perutz M.F. Preparation of haemoglobin crystals. J. Cryst. Growth. 1968; 2 (1); 54–56. http://dx.doi.org/10.1016/00220248(68)900717

25. Parashar V., Jeffrey P.D., Neiditch M.B. Conformational change induced repeat domain expansion regulates rap phosphatase quorum sensing signal receptors. PLoS Biol. 2013; 11 (3): e1001512. http://dx.doi.org/ 10.1371/journal.pbio.1001512. PMID: 23526881

26. Shultis D., Dodge G., Zhang Y. Crystal structure of designed PX domain from cytokineindependent survival kinase and implications on evolutionbased protein engineering. J. Struct. Biol. 2015; 191 (2): 197–206. http://dx.doi.org/ 10.1016/j.jsb.2015.06.009. PMID: 26073968

27. Martiny V.Y., Carbonell P., Lagorce D., Villoutreix B.O., Moroy G., Miteva M.A. In silico mechanistic profiling to probe small molecule binding to sulfotransferases. PloS One. 2013; 8 (9): e73587. http://dx.doi.org/ 10.1371/journal.pone.0073587. PMID: 24039991

28. Мороз В.В., Козлова Е.К., Черныш А.М., Гудкова О.Е., Бушуева А.В. Изменение структуры мембран эритроцитов при действии гемина. Общая реаниматология. 2012; 8 (6): 5–10. http://dx.doi.org/10.15360/1813977920126

29. Kozlova E., Chernysh A., Moroz V., Gudkova O., Sergunova V., Kuzovlev A. Transformation of membrane nanosurface of red blood cells under hemin action. Sci. Rep. 2014; 4; 6033. http://dx.doi.org/10.1038/srep06033. PMID: 25112597

30. Wood B.R., AsghariKhiavi M., Bailo E., McNaughton D., Deckert V. Detection of nanooxidation sites on the surface of hemoglobin crystals using tipenhanced raman scattering. Nano Lett. 2012; 12 (3): 1555–1556. http://dx.doi.org/ 10.1021/nl2044106. PMID: 22324311

31. Голубев А.М., Мороз В.В., Козлова Е.К., Сергунова В.А., Гудкова О.Е., Голубев М.А., Калиниченко В.Н., Черныш А.М. Наноструктура интимы аорты человека при развитии атеросклероза (поисковоэкспериментальное исследование). Общая реаниматология. 2016; 12 (5): 8–15. http://dx.doi.org/ 10.15360/1813977920165818

32. Сергунова В.А., Козлова Е.К., Мягкова Е.А., Черныш А.М. Измерение упругоэластичных свойств мембраны нативных эритроцитов in vitro. Общая реаниматология. 2015; 11 (3): 39–44. http://dx.doi.org/10.15360/1813977920153

33. Черныш А.М., Белопахов Д.С., Беляевская А.А., Закарян А.В., Куприянова М.С., Постников М.А., Сергеенко Е.В., Шогенов И.М. Научный практикум для студентов по специальности «медицинская физика». Общая реаниматология. 2016; 12 (4): 79–88. http://dx.doi.org/10.15360/1813977920164

34. Мороз В.В., Черныш А.М., Козлова Е.К., Сергунова В.А., Гудкова О.Е., Федорова М.С., Кирсанова А.К., Новодержкина И.С. Нарушение на ноструктуры мембран эритроцитов при острой кровопотере и их коррекция перфторуглеродной эмульсией. Общая реаниматология. 2011; 7 (2): 5–9. http://dx.doi.org/10.15360/1813977920112

35. Козлова Е.К., Черныш А.М., Мороз В.В., Кузовлев А.Н., Сергунова В.А. Действие ионов цинка на мембраны красных клеток крови in vitro. Мед. физика. 2011; 4: 43–49.

36. Перепелица С.А., Сергунова В.А., Гудкова О.Е., Алексеева С.В. Особенности мембран эритроцитов недоношенных новорожденных при многоплодной беременности. Общая реаниматология. 2014; 10 (1): 12–18. http://dx.doi.org/10.15360/1813977920141

37. Мороз В.В., Черныш А.М., Козлова Е.К., Сергунова В.А., Гудкова О.Е., Хорошилов С.Е., Онуфриевич А.Д., Костин А.И. Нарушения морфологии и наноструктуры мембран эритроцитов при длительном хранении эритроцитарной взвеси (исследование при помощи атомной силовой микроскопии). Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2015; 159 (3): 390–394. http://dx.doi.org/10.1007/s1051701529759. PMID: 26212816

38. Перепелица С.А., Сергунова В.А., Алексеева С.В., Гудкова О.Е. Морфология эритроцитов при изоиммунизации новорожденных по резусфактору и авосистеме. Общая реаниматология. 2015; 11 (2): 25–34. http://dx.doi.org/10.15360/18139779201522534

39. Nagel R.L., Fabry M.E., Steinberg M.H. The paradox of hemoglobin SC disease. Blood Rev. 2003; 17 (3): 167–178. http://dx.doi.org/10.1016/S0268960X(03)000031. PMID: 12818227

40. Hirsch R.E., Samuel R.E., Fataliev N.A., Pollack M.J., Galkin O., Vekilov P.G., Nagel R.L. Differential pathways in oxy and deoxy HbC aggrega tion/crystallization. Proteins. 2001; 42 (1): 99–107. http://dx.doi.org/10.1002/10970134(20010101)42:1%3C99::AIDPROT100%3E3.0.CO;2R. PMID: 11093264

41. Leunissen M.E. Protein crystallization. Nijmegen University; 2001: 44.

42. Ketchum M.A., Olafson K.N., Petrova E.V., Rimer J.D., Vekilov P.G. Hematin crystallization from aqueous and organic solvents. J. Chem. Phys. 2013; 139 (12): 121911. http://dx.doi.org/10.1063/1.4816106.PMID: 24089723

43. Hekmat D. Largescale crystallization of proteins for purification and formulation. Bioprocess. Biosyst. Eng. 2015; 38 (7): 1209–1231. http://dx.doi.org/10.1007/s004490151374y. PMID: 25700885

44. Boor A.K. A crystallographic study of pure carbonmonoxide hemoglobin. J. Gen. Physiol. 1930; 13 (3): 307–316. PMID: 19872525

45. Bessie M., Weed R.I., Leblond P.F. (eds.). Red blood cell shapes: physiology, pathology, ultrastructure. Berlin, Heidelberg, New York: Springer; 1973: 147.

46. Kozlova E., Chernysh A., Moroz V., Sergunova V., Gudkova O., Fedorova M., Kuzovlev A. Opposite effects of electroporation of red blood cell membranes under the influence of zinc ions. Acta Bioeng. Biomech. 2012; 14 (1): 3–13. PMID: 22741531

47. Strasser B.J. Collecting, comparing, and computing sequences: the making of Margaret O. Dayhoff’s Atlas of Protein Sequence and Structure, 1954–1965. J. Hist. Biol. 2010; 43 (4): 623–660. http://dx.doi.org/10.1007/s1073900992210. PMID: 20665074

48. Arie T., Fairhurst R.M., Brittain N.J., Wellems T.E., Dvorak J.A. Hemoglobin C modulates the surface topography of Plasmodium falci paruminfected erythrocytes. J. Struct. Biol. 2005; 150 (2): 163–169. http://dx.doi.org/10.1016/j.jsb.2005.02.008. PMID: 15866739

49. Pumphrey J.G., Steinhardt J. Crystallization of sickle hemoglobin from gently agitated solutions an alternative to gelation. J. Mol. Biol. 1977; 112 (3): 359–375. http://dx.doi.org/10.1016/S00222836(77)801873. PMID: 875023


Для цитирования:


Сергунова В.А., Манченко Е.А., Гудкова О.Е. Гемоглобин: модификации, кристаллизация, полимеризация (обзор). Общая реаниматология. 2016;12(6):49-63. https://doi.org/10.15360/1813-9779-2016-6-49-63

For citation:


Sergunova V.A., Manchenko E.A., Gudkova O.Y. Hemoglobin: Modification, Crystallization, Polymerization (Review). General Reanimatology. 2016;12(6):49-63. (In Russ.) https://doi.org/10.15360/1813-9779-2016-6-49-63

Просмотров: 506


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 1813-9779 (Print)
ISSN 2411-7110 (Online)