Гемоглобин: модификации, кристаллизация, полимеризация (обзор)
https://doi.org/10.15360/1813-9779-2016-6-49-63
Аннотация
Цель обзора: привести наиболее значимые модификации и превращения молекулы гемоглобина, которые могут быть использованы для выработки стратегии реанимационных мероприятий и лечения жизненно опасных видов анемий. Гемоглобин — один из наиболее хорошо изученных белков. В обзоре показана история исследования гемоглобина, начиная с 1839 г. по настоящее время. Приведены методы исследования гемоглобина: электрофорез, спектрофотометрический метод, метод рентгеноструктурного анализа, атомносиловая микроскопия. Описаны основные формы гемоглобина: окигемоглобин, дезоксигемоглобин, метгемоглобин, а также процессы кристаллизации и полимеризации этого белка. Многие формы гемоглобина обладают способностью к образованию кристаллов или полимеров in vitro, некоторые патологические формы могут модифицироваться in vivo. Исследование механизмов структурирования различных форм гемоглобина является актуальной и важной задачей фундаментальной науки.
Об авторах
В. А. Сергунова
НИИ общей реаниматологии им. В.А. Неговского
Россия
10703, г. Москва, ул. Петровка, д. 25, стр. 2
Россия
10703, г. Москва, ул. Петровка, д. 25, стр. 2
Е. А. Манченко
НИИ общей реаниматологии им. В.А. Неговского
Московский Государственный Университет им. М. В. Ломоносова
Россия
Россия
10703, г. Москва, ул. Петровка, д. 25, стр. 2
119234, г. Москва, Университетская пл., д. 1
О. Е. Гудкова
НИИ общей реаниматологии им. В.А. Неговского
Россия
10703, г. Москва, ул. Петровка, д. 25, стр. 2
Россия
10703, г. Москва, ул. Петровка, д. 25, стр. 2
Список литературы
1. Антонов В.Ф., Черныш А.М., Козлова Е.К. Физика и биофизика. М.: ГЭОТАРМедиа; 2015: 472.
2. Блюменфельд Л.А. Гемоглобин. Соросовский образовательный журнал. 1998; 4: 33–38.
3. Giege R. A historical perspective on protein crystallization from 1840 to the present day. FEBS J. 2013; 280 (24): 6456–6497. http://dx.doi.org/10.1111/febs.12580. PMID: 24165393
4. Schechter A.N. Hemoglobin research and the origins of molecular medicine. Blood. 2008; 112 (10): 3927–3938. http://dx.doi.org/10.1182/blood200804078188. PMID: 18988877
5. Thoreson C.K., O’Connor M.Y., Ricks M., Chung S.T., Sumner A.E. Sickle cell trait from a metabolic, renal, and vascular perspective: linking history, knowledge, and health. J. Racial. Ethn. Health Disparities. 2015; 2 (3): 330–335. http://dx.doi.org/10.1007/s4061501400774. PMID: 26322267
6. Hardison R.C. Evolution of hemoglobin and its genes. Cold Spring Harb. Perspect. Med. 2012; 2 (12): a011627. http://dx.doi.org/10.1101/ cshperspect.a011627. PMID: 23209182
7. Волькенштейн М.В. Молекулярная биофизика. М.: Наука; 1975: 616.
8. Winter W.P. A brief history of sickle cell disease. http://www.sicklecell.howard.edu/ABriefHistoryofSickleCellDisease.htm
9. Gormley M. It’s in the blood: the varieties of Linus Pauling’s work on hemoglobin and sickle cell anemia. http://scarc.library.oregonstate.edu/
10. Frenette P.S., Atweh G.F. Sickle cell disease: old discoveries, new concepts, and future promise. J. Clin. Invest. 2007; 117 (4): 850–858. http://dx.doi.org/ 10.1172/JCI30920. PMID: 17404610
11. Bender M.A., Douthitt Seibel G. Sickle cell disease. Gene Reviews. 2003; 1993–2016. PMID: 20301551
12. Ralstrom E., da Fonseca M.A., Rhodes M., Amini H. The impact of sick le cell disease on oral healthrelated quality of life. Pediatr. Dent. 2014; 36 (1): 24–28. PMID: 24717705
13. Bookchin R.M., Balazs T., Wang Z., Josephs R., Lew V.L. Polymer structure and solubility of deoxyhemoglobin S in the presence of high concentrations of volumeexcluding 70kDa dextran. Effects of nons hemoglobins and inhibitors. J. Biol. Chem. 1999; 274 (10): 6689– 6697. PMID: 10037766
14. Wilson S., Makinen M. Electron microscope study of the kinetics of the fibertocrystal transition of sickle cell hemoglobin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980; 77 (2): 944–948. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.77.2.944. PMID: 6928690
15. Fabry M.E. Detection of hemoglobin S polymerization in intact red cells by P31 NMR. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1980; 97 (4): 1399–1406. http://dx.doi.org/10.1016/S0006291X(80)800222.PMID: 7213366
16. Fabry M.E., Kaul D.K., Raventos C., Baez S., Rieder R., Nagel R.L. Some aspects of the pathophysiology of homozygous HbCC erythrocytes. J. Clin. Invest. 1981; 67 (5): 1284–1291. PMID: 7229029
17. FeelingTaylor A.R., Yau S.T., Petsev D.N., Nagel R.L., Hirsch R.E., Vekilov P.G. Crystallization mechanisms of hemoglobin C in the R state. Biophys. J. 2004; 87 (4): 2621– 2629. http://dx.doi.org/10.1529/biophysj.104.039743. PMID: 15454456
18. Baptista L.C., Costa M.L., Ferreira R., Albuquerque D.M., Lanaro C., Fertrin K.Y., Surita F.G., Parpinelli M.A., Costa F.F., Melo M.В. Abnormal expression of inflammatory genes in placentas of women with sickle cell anemia and sickle hemoglobin C disease. Ann. Hematol. 2016; 95 (11): 1859–1867. http://dx.doi.org/ 10.1007/s0027701627801.PMID: 27546026
19. Bain B.J. Hemoglobin C disease. Am. J. Hematol. 2015; 90 (2): 174. http://dx.doi.org/10.1002/ajh.23915. PMID: 25488433
20. Steinberg M.H., Chui D.H. HbC disorders. Blood. 2013; 122 (22): 3698. http://dx.doi.org/10.1182/blood201309526764. PMID: 24263962
21. Dalia S., Zhang L. Homozygous hemoglobin C disease. Blood. 2013; 122 (10): 1694. http://dx.doi.org/10.1182/blood201304498188. PMID: 24137818
22. Kozlova E., Chernysh A., Moroz V., Sergunova V., Zavialova A., Kuzovlev A. Nanoparticles of perfluorocarbon emulsion contribute to the reduction of methemoglobin to oxyhemoglobin. Int. J. Pharm. 2016; 497 (1–2); 88–95. http://dx.doi.org/ 10.1016/j.ijpharm.2015.11.035. PMID: 26626224
23. Safo M.K., Abraham D.J. Xray crystallography of hemoglobins. Hemoglobin disorders. Methods Mol. Biol. 2003; 82: 1–19. http://dx.doi.org/10.1385/1592593739:001
24. Perutz M.F. Preparation of haemoglobin crystals. J. Cryst. Growth. 1968; 2 (1); 54–56. http://dx.doi.org/10.1016/00220248(68)900717
25. Parashar V., Jeffrey P.D., Neiditch M.B. Conformational change induced repeat domain expansion regulates rap phosphatase quorum sensing signal receptors. PLoS Biol. 2013; 11 (3): e1001512. http://dx.doi.org/ 10.1371/journal.pbio.1001512. PMID: 23526881
26. Shultis D., Dodge G., Zhang Y. Crystal structure of designed PX domain from cytokineindependent survival kinase and implications on evolutionbased protein engineering. J. Struct. Biol. 2015; 191 (2): 197–206. http://dx.doi.org/ 10.1016/j.jsb.2015.06.009. PMID: 26073968
27. Martiny V.Y., Carbonell P., Lagorce D., Villoutreix B.O., Moroy G., Miteva M.A. In silico mechanistic profiling to probe small molecule binding to sulfotransferases. PloS One. 2013; 8 (9): e73587. http://dx.doi.org/ 10.1371/journal.pone.0073587. PMID: 24039991
28. Мороз В.В., Козлова Е.К., Черныш А.М., Гудкова О.Е., Бушуева А.В. Изменение структуры мембран эритроцитов при действии гемина. Общая реаниматология. 2012; 8 (6): 5–10. http://dx.doi.org/10.15360/1813977920126
29. Kozlova E., Chernysh A., Moroz V., Gudkova O., Sergunova V., Kuzovlev A. Transformation of membrane nanosurface of red blood cells under hemin action. Sci. Rep. 2014; 4; 6033. http://dx.doi.org/10.1038/srep06033. PMID: 25112597
30. Wood B.R., AsghariKhiavi M., Bailo E., McNaughton D., Deckert V. Detection of nanooxidation sites on the surface of hemoglobin crystals using tipenhanced raman scattering. Nano Lett. 2012; 12 (3): 1555–1556. http://dx.doi.org/ 10.1021/nl2044106. PMID: 22324311
31. Голубев А.М., Мороз В.В., Козлова Е.К., Сергунова В.А., Гудкова О.Е., Голубев М.А., Калиниченко В.Н., Черныш А.М. Наноструктура интимы аорты человека при развитии атеросклероза (поисковоэкспериментальное исследование). Общая реаниматология. 2016; 12 (5): 8–15. http://dx.doi.org/ 10.15360/1813977920165818
32. Сергунова В.А., Козлова Е.К., Мягкова Е.А., Черныш А.М. Измерение упругоэластичных свойств мембраны нативных эритроцитов in vitro. Общая реаниматология. 2015; 11 (3): 39–44. http://dx.doi.org/10.15360/1813977920153
33. Черныш А.М., Белопахов Д.С., Беляевская А.А., Закарян А.В., Куприянова М.С., Постников М.А., Сергеенко Е.В., Шогенов И.М. Научный практикум для студентов по специальности «медицинская физика». Общая реаниматология. 2016; 12 (4): 79–88. http://dx.doi.org/10.15360/1813977920164
34. Мороз В.В., Черныш А.М., Козлова Е.К., Сергунова В.А., Гудкова О.Е., Федорова М.С., Кирсанова А.К., Новодержкина И.С. Нарушение на ноструктуры мембран эритроцитов при острой кровопотере и их коррекция перфторуглеродной эмульсией. Общая реаниматология. 2011; 7 (2): 5–9. http://dx.doi.org/10.15360/1813977920112
35. Козлова Е.К., Черныш А.М., Мороз В.В., Кузовлев А.Н., Сергунова В.А. Действие ионов цинка на мембраны красных клеток крови in vitro. Мед. физика. 2011; 4: 43–49.
36. Перепелица С.А., Сергунова В.А., Гудкова О.Е., Алексеева С.В. Особенности мембран эритроцитов недоношенных новорожденных при многоплодной беременности. Общая реаниматология. 2014; 10 (1): 12–18. http://dx.doi.org/10.15360/1813977920141
37. Мороз В.В., Черныш А.М., Козлова Е.К., Сергунова В.А., Гудкова О.Е., Хорошилов С.Е., Онуфриевич А.Д., Костин А.И. Нарушения морфологии и наноструктуры мембран эритроцитов при длительном хранении эритроцитарной взвеси (исследование при помощи атомной силовой микроскопии). Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2015; 159 (3): 390–394. http://dx.doi.org/10.1007/s1051701529759. PMID: 26212816
38. Перепелица С.А., Сергунова В.А., Алексеева С.В., Гудкова О.Е. Морфология эритроцитов при изоиммунизации новорожденных по резусфактору и авосистеме. Общая реаниматология. 2015; 11 (2): 25–34. http://dx.doi.org/10.15360/18139779201522534
39. Nagel R.L., Fabry M.E., Steinberg M.H. The paradox of hemoglobin SC disease. Blood Rev. 2003; 17 (3): 167–178. http://dx.doi.org/10.1016/S0268960X(03)000031. PMID: 12818227
40. Hirsch R.E., Samuel R.E., Fataliev N.A., Pollack M.J., Galkin O., Vekilov P.G., Nagel R.L. Differential pathways in oxy and deoxy HbC aggrega tion/crystallization. Proteins. 2001; 42 (1): 99–107. http://dx.doi.org/10.1002/10970134(20010101)42:1%3C99::AIDPROT100%3E3.0.CO;2R. PMID: 11093264
41. Leunissen M.E. Protein crystallization. Nijmegen University; 2001: 44.
42. Ketchum M.A., Olafson K.N., Petrova E.V., Rimer J.D., Vekilov P.G. Hematin crystallization from aqueous and organic solvents. J. Chem. Phys. 2013; 139 (12): 121911. http://dx.doi.org/10.1063/1.4816106.PMID: 24089723
43. Hekmat D. Largescale crystallization of proteins for purification and formulation. Bioprocess. Biosyst. Eng. 2015; 38 (7): 1209–1231. http://dx.doi.org/10.1007/s004490151374y. PMID: 25700885
44. Boor A.K. A crystallographic study of pure carbonmonoxide hemoglobin. J. Gen. Physiol. 1930; 13 (3): 307–316. PMID: 19872525
45. Bessie M., Weed R.I., Leblond P.F. (eds.). Red blood cell shapes: physiology, pathology, ultrastructure. Berlin, Heidelberg, New York: Springer; 1973: 147.
46. Kozlova E., Chernysh A., Moroz V., Sergunova V., Gudkova O., Fedorova M., Kuzovlev A. Opposite effects of electroporation of red blood cell membranes under the influence of zinc ions. Acta Bioeng. Biomech. 2012; 14 (1): 3–13. PMID: 22741531
47. Strasser B.J. Collecting, comparing, and computing sequences: the making of Margaret O. Dayhoff’s Atlas of Protein Sequence and Structure, 1954–1965. J. Hist. Biol. 2010; 43 (4): 623–660. http://dx.doi.org/10.1007/s1073900992210. PMID: 20665074
48. Arie T., Fairhurst R.M., Brittain N.J., Wellems T.E., Dvorak J.A. Hemoglobin C modulates the surface topography of Plasmodium falci paruminfected erythrocytes. J. Struct. Biol. 2005; 150 (2): 163–169. http://dx.doi.org/10.1016/j.jsb.2005.02.008. PMID: 15866739
49. Pumphrey J.G., Steinhardt J. Crystallization of sickle hemoglobin from gently agitated solutions an alternative to gelation. J. Mol. Biol. 1977; 112 (3): 359–375. http://dx.doi.org/10.1016/S00222836(77)801873. PMID: 875023
Рецензия
Для цитирования:
Сергунова В.А., Манченко Е.А., Гудкова О.Е. Гемоглобин: модификации, кристаллизация, полимеризация (обзор). Общая реаниматология. 2016;12(6):49-63. https://doi.org/10.15360/1813-9779-2016-6-49-63
For citation:
Sergunova V.A., Manchenko E.A., Gudkova O.Y. Hemoglobin: Modification, Crystallization, Polymerization (Review). General Reanimatology. 2016;12(6):49-63. https://doi.org/10.15360/1813-9779-2016-6-49-63
Просмотров: 1744
Послать статью по эл. почте 