Фосфолипиды синаптических мембран в патогенезе энцефалопатии при геморрагическом шоке (обзор)
https://doi.org/10.15360/1813-9779-2019-2-99-114
Аннотация
Коррекция клеточных повреждений головного мозга, вызванных массивной кровопотерей, является одной из наиболее трудно решаемых проблем при геморрагическом шоке, что создает необходимость изучения механизмов таких повреждений с перспективой теоретического обоснования подходов к восстановлению функциональной активности нейронов. Анализ представленных в статье данных позволяет считать, что дисрегуляция метаболизма фосфолипидов лежит в основе как структурных повреждений синаптических мембран, так и их функций, включая рецепторную сигнализацию, нарушения которой при геморрагическом шоке приводят к энцефалопатии. Коррекция фосфолипидного состава синаптических мембран имеет особенную значимость для повышения эффективности лечения шокогенных нарушений функций головного мозга.
Об авторе
Г. Ф. Лескова
Научно-исследовательский институт общей патологии и патофизиологии
Россия
Россия
Галина Федоровна Лескова
125315, г. Москва, ул. Балтийская, д. 8
Список литературы
1. Кожура В.Л., Соловьева Ж.В., Новодержкина И.С., Носова Н.В. Нейрохимические, молекулярные и ультраструктурные механизмы формирования скрытой постреанимационной энцефалопатии. Анестезиология и реаниматология. 1996; 5: 52–56. PMID: 9027257
2. Мороз В.В. Постреанимационная болезнь как дизрегуляционная патология. В кн.: Крыжановский Г.Н. (ред.). Дизрегуляционная патология. М.: Медицина; 2002: 233–259.
3. Kim H.Y., Huang B.X., Spector A.A. Phosphatidylserine in the brain: metabolism and function. Prog. Lipid Res. 2014; 56: 1–18. DOI: 10.1016/ j.plipres.2014.06.002. PMID: 24992464
4. Waugh M.C. PIPs in neurological diseases. Biochim. Biophys. Acta. 2015; 1851 (8): 1066–1082. DOI: 10.1016/j.bbalip.2015.02.002. PMID: 25680866
5. Klein J. Membrane breakdown in acute and chronic neurodegeneration: focus on choline-containing phospholipids. J. Neural. Transm. (Vienna). 2000: 107 (8–9). 1027–1063. DOI: 10.1007/s007020070051. PMID: 11041281
6. Нефедов А.А., Мамчур В.И. Применение цитиколина для коррекции ультраструктурных изменений ЦНС, индуцированных экспериментальным аллергическим энцефаломиелитом. Вестн. проблем биолог. мед. 2016; 2 (129): 235–240.
7. Соловьева Э.Ю., Фаррахова К.И., Карнеев А.Н., Чипова Д.Т. Роль фосфолипидов при ишемическом повреждении мозга. Журн. неврол. психиат. им. С.С.Корсакова. 2016; 116 (1): 104–112. DOI: 10.17116/jnevro201611611104-112. PMID: 27045147
8. Цырлин В.А. Бульбарный вазомоторный центр –морфофункциональная и нейрохимическая организация. Артериальная гипертензия. 2003; 9 (3): 77–81.
9. Papadopoulos T., Rhee H.J., Subramanian D., Paraskevopoulou F., Mueller R., Schultz C., Brose N., Rhee J.S., Betz H. Endosomal phosphatidylinositol 3-phosphate promotes gephyrin clustering and GABAergic neurotransmission at inhibitory postsynapses. J. Biol. Chem. 2017; 292 (4): 1160– 1177. DOI: 10.1074/jbc.M116.771592. PMID: 27941024
10. Lauwers E., Goodchild R., Verstreken P. Membrane lipids in presynaptic function and disease. Neuron. 2016; 90 (1): 11–25. DOI: 10.1016/j.neuron.2016.02.033. PMID: 27054615
11. Лескова Г.Ф. Роль фосфолипидов синаптических мембран в механизмах регуляции нейротрансмиссии в продолговатом мозге при геморрагическом шоке у кошек. Патогенез. 2006; 4 (3): 57–65.
12. Лескова Г.Ф. Изменения состава фосфолипидов синаптических мембран лобных долей больших полушарий головного мозга кошек на разных стадиях геморрагического шока. Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2008; 146 (10): 381–384.
13. Borda T.G., Cremaschi G., Sterin-Borda L. Haloperidol-mediated phosphoinositide hydrolysis via direct activation of alpha1-adrenoceptors in frontal cerebral rat cortex. Can. J. Physiol. Pharmacol. 1999; 77 (1): 22– 28. DOI: 10.1139/cjpp-77-1-22. PMID: 10535662
14. Kubista H., Kosenburger K., Mahlknecht P., Drobny H., Boehm S. Inhibition of transmitter release from rat sympathetic neurons via presynaptic M1 muscarinic acetylcholine receptors. Br. J. Pharmacol. 2009; 156 (8): 1342–1352. DOI: 10.1111/j.1476-5381.2009.00136.x. PMID: 19309359
15. Wang H., Treadway T., Covey D.P., Cheer J.F., Lupica C.R. Cocaine-induced endocannabinoid mobilization in the ventral tegmental area. Cell. Rep. 2015; 12 (12): 1997–2008. DOI: 10.1016/j.celrep.2015.08.041. PMID: 26365195
16. Sodhi P., Hartwick A.T. Muscarinic acetylcholine receptor-mediated stimulation of retinal ganglion cell photoreceptors. Neuropharmacology. 2016; 108: 305–315. DOI: 10.1016/j.neuropharm.2016.04.001. PMID: 27055770
17. Berridge M.J., Bootman M.D., Lipp P. Calcium – a life and death signal. Nature. 1998; 395 (6703): 645–648. DOI: 10.1038/27094. PMID: 9790183
18. Staudt E., Ramasamy P., Plattner H., Simon M. Differential subcellular distribution of four phospholipase C isoforms and secretion of GPI-PLC activity. Biochim. Biophys. Acta. 2016; 1858 (12): 3157–3168. DOI: 10.1016/j.bbamem.2016.09.022. PMID: 27693913
19. Masgrau R., Servitja J.M., Yong K.W., Pardo R., Sarri E., Nahorski S.R., Picatoste F. Characterization of the metabotropic glutamate receptors mediating phospholipase C activation and calcium release in cerebellar granule cells: calcium-dependence of the phospholipase C response. Eur. J. Neurosci. 2001; 13 (2): 248–256. DOI: 10.1046/j.0953816X.2000.01384.x. PMID: 11168529
20. Shin J., Gireesh G., Kim S.W., Kim D.S., Lee S., Kim Y.S., Watanabe M., Shin H.S. Phospholipase C beta 4 in the medial septum controls cholinergic theta oscillations and anxiety behaviors. J. Neurosci. 2009; 29 (49): 15375–15385. DOI: 10.1523/JNEUROSCI.3126-09.2009. PMID: 20007462
21. Dai J., Fu Y., Zeng Y., Li S., Qin Yin Z. Improved retinal function in RCS rats after suppressing the over-activation of mGluR5. Sci. Rep. 2017; 7 (1): 3546. DOI: 10.1038/s41598-017-03702-z. PMID: 28615682
22. Hirabayashi T., Murayama T., Shimiza T. Regulatory mechanism and physiological role of cytosolic phospholipase a2. Biol. Pharm. Bull. 2004; 27 (8): 1168–1173. DOI: 10.1248/bpb.27.1168. PMID: 15305015
23. Massicotte G. Modification of glutamate receptors by phospholipase A2: its role in adaptive neural plasticity. Cell Mol. Life Sci. 2000; 57 (11): 1542–1550. DOI: 10.1007/PL00000639. PMID: 11092449
24. St-Gelas F., Ménard C., Congar P., Trudeau L.E., Massicotte G. Postsynaptic injection of calcium-independent phospholipase A2 inhibitors selectively increases AMPA receptor-mediated synaptic transmission. Hippocampus. 2004; 14 (3): 319–325. DOI: 10.1002/hipo.10176. PMID: 15132431
25. Nishio H., Takeuchi T., Hata F., Yagasaki O. Ca(2+)-independent fusion of synaptic vesicles with phospholipase A2-treated presynaptic membranes in vitro. Biochem. J. 1996; 318 (Pt 3): 981–987. PMID: 8836147
26. Schmidt J.T., Mariconda L., Morillo F., Apraku E. A role for the polarity complex and PI3 kinase in branch formation within retinotectal arbors of zebrafish. Dev. Neurobiol. 2014; 74 (6): 591–601. DOI: 10.1002/ dneu.22152. PMID: 24218155
27. Albarran L., Lopez J.J., Woodard G.E., Salido G.M., Rosado J.A. Store-operated Ca2+ entry-associated regulatory factor (SARAF) plays an important role in the regulation of arachidonate-regulated Ca2+ (ARC) channels. J. Biol. Chem. 2016; 291 (13): 6982–6988. DOI: 10.1074/jbc.M115.704940. PMID: 26817842
28. Hayashi Y., Morinaga S., Zhang J., Satoh Y., Meredith A.L., Nakata T., Wu Z., Kohsaka S., Inoue K., Nakanishi H. BK channels in microglia are required for morphine-induced hyperalgesia. Nat. Commun. 2016; 7: 11697. DOI: 10.1038/ncomms11697. PMID: 27241733
29. DeCoster M.A., Lambeau G., Lazdunski M., Bazan N.G. Secreted phospholipase A2 potentiates glutamate-induced calcium increase and cell death in primary neuronal cultures. J. Neurosci. Res. 2002; 67 (5): 634– 645. DOI: 10.1002/jnr.10131. PMID: 11891776
30. Taylor A.L., Hewett S.J. Potassium-evoked glutamate release liberates arachidonic acid from cortical neurons. J. Biol. Chem. 1992; 277 (46): 43881–43887. DOI: 10.1074/jbc.M205872200. PMID: 12235140
31. Wenk M.R., De Camilli P. Protein-lipid interactions and phosphoinositide metabolism in membrane traffic: insights from vesicle recycling in nerve terminals. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2004; 101 (22): 8262–8269. DOI: 10.1073/pnas.0401874101. PMID: 15146067
32. Koizumi S., Rosa P., Willars G.B., Challiss R.A., Taverna E., Francolini M., Bootman M.D., Lipp P., Inoue K., Roder J., Jeromin A. Mechanisms underlying the neuronal calcium sensor-1-evoked enhancement of exocytosis in PC12 cell. J. Biol. Chem. 2002; 277 (33): 30315–30324. DOI: 10.1074/jbc.M201132200. PMID: 12034721
33. Zheng Q., Bobich J.A., Vidugiriene J., McFadden S.C., Thomas F., Roder J., Jeromin A. Neuronal calcium sensor-1facilitates neuronal exocytosis through phosphatidylinositol 4-kinase. J. Neurochim. 2005; 92 (3): 442–451. DOI: 10.1111/j.1471-4159.2004.02897.x PMID: 15659215
34. Ames J.B., Lim S., Ikura M. Molecular structure and target recognition of neuronal calcium sensor proteins. Front. Mol. Neurosci. 2012; 5: 10. DOI: 10.3389/fnmol.2012.00010. PMID: 22363261
35. Elvers M., Stegner D., Hagedorn I., Kleinschnitz C., Braun A., Kuijpers M.E., Boesl M., Chen Q., Heemskerk J.W., Stoll G., Frohman M.A., Nieswandt B. Impaired alpha(IIb)beta(3) integrin activation and shear-dependent thrombus formation in mice lacking phospholipase D1. Sci. Signal. 2010; 3 (103): ra1. DOI: 10.1126/scisignal.2000551. PMID: 20051593
36. Arendt K.L., Royo M., Fernández-Monreal M., Knafo S., Petrok C.N., Martens J.R,, Esteban J.A. PIP3 controls synaptic function by maintaining AMPA receptor clustering at the postsynaptic membrane. Nat. Neurosci. 2010; 13 (1): 36–44. DOI: 10.1038/nn.2462. PMID: 20010819
37. Clayton E.L., Minogue S., Waugh M.G. Mammalian phosphatidylinositol 4-kinases as modulators of membrane trafficking and lipid signaling networks. Prog. Lipid Res. 2013; 52 (3): 294–304. DOI: 10.1016/j.plipres.2013.04.002. PMID: 23608234
38. Baijalieh S.M., Scheller R.H. The biochemistry of neurotransmitter secretion. J. Biol. Chem. 1995; 270 (5): 1971–1974. DOI: 10.1074/jbc.270.5.1971. PMID: 7836421
39. Smith C.U.M. Elements of molecular neurology. 3-rd ed. Wiley & Sons LTD; 2002: 630. ISBN: 0471560383
40. Sasaki J., Kofuji S., Itoh R., Momiyama T., Takayama K., Murakami H., Chida S., Tsuya Y., Takasuga S., Eguchi S., Asanuma K., Horie Y., Miura K., Davies E.M., Mitchell C., Yamazaki M., Hirai H., Takenawa T., Suzuki A., Sasaki T. The PtdIns(3,4)P(2) phosphatase INPP4A is a suppressor of excitotoxic neuronal death. Nature. 2010; 465 (7297): 497–501. DOI: 10.1038/nature09023. PMID: 20463662
41. Unoki T., Matsuda S., Kakegawa W., Van N.T., Kohda K., Suzuki A., Funakoshi Y., Hasegawa H., Yuzaki M., Kanaho Y. NMDA receptor-mediated PIP5K activation to produce PI(4,5)P2 is essential for AMPA receptor endocytosis during LTD. Neuron. 2012; 73 (1): 135–148. DOI: 10.1016/j.neuron.2011.09.034. PMID: 22243752
42. Seebohm G., Neumann S., Theiss C., Novkovic T., Hill E.V., Tavarй J.M., Lang F., Hollmann M., Manahan-Vaughan D., Strutz-Seebohm N. Identification of a novel signaling pathway and its relevance for GluA1 recycling. PLoS One. 2012; 7 (3): e33889. DOI: 10.1371/journal.pone.0033889. PMID: 22470488
43. Hille B., Dickson E.J., Kruse M., Vivas O., Suh B.C. Phosphoinositides regulate ion channels. Biochim. Biophys. Acta. 2015; 1851 (6): 844–856. DOI: 10.1016/j.bbalip.2014.09.010. PMID: 25241941
44. Hamilton P.J., Belovich A.N., Khelashvili G., Saunders C., Erreger K., Javitch J.A., Sitte H.H., Weinstein H., Matthies H.J.G., Galli A. PIP2 regulates psychostimulant behaviors through its interaction with a membrane protein. Nat. Chem. Biol. 2014; 10 (7): 582–589. DOI: 10.1038/nchembio.1545. PMID: 24880859
45. Keum D., Baek C., Kim D.I., Kweon H.J., Suh B.C. Voltage-dependent regulation of CaV2.2 channels by Gq-coupled receptor is facilitated by membrane-localized subunit. J. Gen. Physiol. 2014; 144 (4): 297–309. DOI: 10.1085/jgp.201411245. PMID: 25225550
46. Jeong J.Y., Kweon H.J., Suh B.C. Dual regulation of R-type CaV2.3 channels by M1 muscarinic receptors. Mol. Cells. 2016; 39 (4): 322–329. DOI: 10.14348/molcells.2016.2292. PMID: 26923189
47. Kim K.S., Duignan K.M., Hawryluk J.M., Soh H., Tzingounis A.V. The voltage activation of cortical KCNQ channels depends on global PIP2 levels. Biophys. J. 2016; 110 (5): 1089–1098. DOI: 10.1016/j.bpj.2016.01.006. PMID: 26958886
48. Kim R.Y., Pless S.A., Kurata H.T. PIP2 mediates functional coupling and pharmacology of neuronal KCNQ channels. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2017; 114 (45): E9702–E9711. DOI: 10.1073/pnas.1705802114. PMID: 29078287
49. Tian Y., Ullrich F., Xu R., Heinemann S.H., Hou S., Hoshi T. Two distinct effects of PIP2 underlie auxiliary subunit-dependent modulation of Slo1 BK channels. J. Gen. Physiol. 2015; 145 (4): 331–343. DOI: 10.1085/jgp.201511363. PMID: 25825171
50. Salzer I., Erdem F.A., Chen W.Q., Heo S., Koenig X., Schicker K.W., Kubista H., Lubec G., Boehm S., Yang J.W. Phosphorylation regulates the sensitivity of voltage-gated Kv7.2 channels towards phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate. J. Physiol. 2017; 595 (3): 759–776. DOI: 10.1113/JP273274. PMID: 27621207
51. Thakur D.P., Tian J.B., Jeon J., Xiong J., Huang Y., Flockerzi V., Zhu M.X. Critical roles of Gi/o proteins and phospholipase C1 in the activation of receptor-operated TRPC4 channels. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2016; 113 (4): 1092–1097. DOI: 10.1073/pnas.1522294113. PMID: 26755577
52. Kim E.C., Zhang J., Pang W., Wang S., Lee K.Y., Cavaretta J.P., Walters J., Procko E., Tsai N.P., Chung H.J. Reduced axonal surface expression and phosphoinositide sensitivity in Kv7 channels disrupts their function to inhibit neuronal excitability in Kcnq2 epileptic encephalopathy. Neurobiol. Dis. 2018; 118: 76–93. DOI: 10.1016/j.nbd.2018.07.004. PMID: 30008368
53. Авдонин П.В. Структура и сигнальные свойства сопряженных с Gбелками рецепторных комплексов. Биол. мембраны: Журн. мембр. клеточн. биологии. 2005; 22 (1): 3–26.
54. Ткачук В.А. Молекулярные механизмы нейроэндокринной регуляции. Соросовский образовательный журнал. 1998; 4 (6): 16–21.
55. Ching T.T., Wang D.S., Hsu A.L., Lu P.J., Chen C.S. Identification of multiple phosphoinositide-specific phospholipases D as new regulatory enzymes for phosphatidylinositol 3,4, 5-trisphosphate. J. Biol. Chem. 1999; 274 (13): 8611–8617. DOI: 10.1074/jbc.274.13.8611. PMID: 10085097
56. Sang Y., Cui D., Wang X. Phospholipase D and phosphatidic acid-mediated generation of superoxide in Arabidopsis. Plant Physiol. 2001; 126 (4): 1449–1458. DOI: 10.1104/pp.126.4.1449. PMID: 11500544
57. Kim S.T., Chung Y.H., Lee H.S., Chung S.J., Lee J.H., Sohn U.D., Shin Y.K., Park E.S., Kim H.C., Bang J.S., Jeong J.H. Protective effects of phosphatidylcholine on oxaliplatin-induced neuropathy in rats. Life Sci. 2015; 130: 81–87. DOI: 10.1016/j.lfs.2015.03.013. PMID: 25817232
58. Brown S.A., Morgan F., Watras J., Loew L.M. Analysis of phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate signaling in cerebellar Purkinje spines. Biophys. J. 2008; 95 (4): 1795–1812. DOI: 10.1529/biophysj.108.130195. PMID: 18487300
59. Sieber F.E., Traystman R.J., Martin L.J. Delayed neuronal death after global incomplete ischemia in dogs is accompanied by changes in phospholipase C protein expression. J. Cereb. Blood Flow Metab. 1997; 17 (5): 527–533. DOI: 10.1097/00004647-199705000-00006. PMID: 9183290
60. Billah M.M., Anthes J.C. The regulation and cellular functions of phosphatidylcholine hydrolysis. Biochem. J. 1990; 269 (2): 281-291. DOI: 10.1042/bj2690281. PMID: 2201284
61. Bollag W.B., Zhong X., Dodd M.E., Hardy D.M., Zheng X., Allred W.T. Phospholipase d signaling and extracellular signal-regulated kinase-1 and -2 phosphorylation (activation) are required for maximal phorbol ester-induced transglutaminase activity, a marker of keratinocyte differentiation. J. Pharmacol. Exp. Ther. 2005; 312 (3): 1223–1231. DOI: 10.1124/jpet.104.075622. PMID: 15537826
62. Min D.S., Park S.K., Exton J.H. Characterization of a rat brain phospholipase D isozyme. J. Biol. Chem. 1998; 273 (12): 7044–7051. DOI: 10.1074/jbc.273.12.7044. PMID: 9507013
63. Llahi S., Fain J.N. Alpha 1-adrenergic receptor-mediated activation of phospholipase D in rat cerebral cortex. J. Biol. Chem. 1992; 267 (6): 3679–3685. PMID: 1310979
64. Bazan N.G., Tu B., Rodriguez de Turco E.B. What synaptic lipid signaling tells us about seizure-induced damage and epileptogenesis. Prog. Brain Res. 2002; 135: 175–185. DOI: 10.1016/S0079-6123(02)35017-9. PMID: 12143339
65. Sun Y.G., Rupprecht V., Zhou L., Dasgupta R., Seibt F., Beierlein M. mGluR1 and mGluR5 synergistically control cholinergic synaptic transmission in the thalamic reticular nucleus. J. Neurosci. 2016; 36 (30): 7886–7896. DOI: 10.1523/JNEUROSCI.0409-16.2016. PMID: 27466334
66. McDermontti M., Wakelam M.J., Morris A.J. Phospholipase D. Biochem. Cell Biol. 2004; 82 (1): 225–253. DOI: 10.1139/o03-079. PMID: 15052340
67. Liscovitch M., Chalifa V., Pertile P., Chen C.S., Cantley L.C. Novel function of phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate as a cofactor for brain membrane phospholipase D. J. Biol. Chem. 1994; 269 (34): 21403–21406. PMID: 8063770
68. Gasull T., Sarri E., Degregorio-Rocasolano N., Trullas R. NMDA receptor overactivation inhibits phospholipid synthesis by decreasing choline-ethanolamine phosphotransferase activity. J. Neurosci. 2003. 23 (10): 4100– 4107. DOI: 10.1523/JNEUROSCI.23-10-04100.2003. PMID: 12764097
69. Adibhatla R.M., Hatcher J.F., Dempsey R.J. Cytidine-5’-diphosphocholine affects CTP-phosphocholine cytidylyltransferase and lyso-phosphatidylcholine after transient brain ischemia. J. Neurosci. Res. 2004; 767 (3): 390–396. DOI: 10.1002/jnr.20078. PMID: 15079868
70. Кожура В.Л. Нейробиологические механизмы массивной кровопотери. Анестезиология и реаниматология. 2001; 6: 51–53. PMID: 11855064
71. Persard S., Panagia V. Abnormal synthesis of N-methylated phospholipids during calcium paradox of the heart. J. Mol. Cell. Cardiol. 1995; 27 (1): 579–587. DOI: 10.1016/S0022-2828(08)80052-1. PMID: 7760378
72. Вартанян А.А., Априкян Г.В., Ванюшин В.Ф. Метилирование фосфолипидов и синаптический захват медиаторных аминокислот. Изв. АН СССР. Сер. биол. 1990; 5: 786–789.
73. Белоконева О.С., Зайцев С.В. Роль мембранных липидов в регуляции функций нейромедиаторных рецепторов. Биохимия. 1993; 58 (11): 1685–1708. PMID: 7903554
74. Фисенко В.П. Нейрохимические закономерности действия опиоидных анальгетиков на кору головного мозга. Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2001; 132 (7): 4–11. PMID: 11687833
75. Zhu W., Pan Z.Z. Mu-opioid-mediated inhibition of glutamate synaptic transmission in rat central amygdala neurons. Neuroscience. 2005; 133 (1): 97–103. DOI: 10.1016/j.neuroscience.2005.02.004. PMID: 15893634
76. Pourzitaki C.,Tsaousi G., Papazisis G., Kyrgidis A., Zacharis C., Kritis A., Malliou F., Kouvelas D. Fentanyl and naloxone effects on glutamate and GABA release rates from anterior hypothalamus in freely moving rats. Eur. J. Pharmacol. 2018; 834: 169–175. DOI: 10.1016/j.ejphar. 2018.07.029. PMID: 30030987
77. Кожура В.Л., Носова Н.В. Апоптоз как механизм отсроченной постгипоксической энцефалопатии. Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2000; приложение 2: 30–32.
78. Aki H.S., Fujita M., Yamashita S., Fujimoto K., Kumagai K., Tsuruta R., Kasaoka S., Aoki T., Nanba M., Murata H., Yuasa M., Maruyama I., Maekawa T. Elevation of jugular venous superoxide anion radical is associated with early inflammation, oxidative stress, and endothelial injury in forebrain ischemia-reperfusion rats. Brain Res. 2009; 1292: 180–190. DOI: 10.1016/j.brainres.2009.07.054. PMID: 19635469
79. Hwabejire J.O., Jin G., Imam A.M., Duggan M., Sillesen M., Deperalta D., Jepsen C.H., Lu J., Li Y., deMoya M.A., Alam H.B. Pharmacologic modulation of cerebral metabolic derangement and excitotoxicity in a porcine model of traumatic brain injury and hemorrhagic shock. Surgery. 2013; 154 (2): 234–243. DOI: 10.1016/j.surg.2013.04.008. PMID: 23889951
80. McDaniel M.A., Maier S.F., Einstein G.O. «Brain-specific» nutrients: a memory cure? Nutrition. 2003; 19 (11–12): 957–975. DOI: 10.1016/S0899-9007(03)00024-8. PMID: 14624946
81. Kingsley M. Effects of phosphatidylserine supplementation on exercising humans. Sports Med. 2006; 36 (8): 657–669. DOI: 10.2165/00007256200636080-00003. PMID: 16869708
82. Wong J.T., Tran K., Pierce G.N., Chan A.C., O K., Choy P.C. Lysophosphatidylcholine stimulates the release of arachidonic acid in human endothelial cells. J. Biol. Chem. 1998; 273 (12): 6830–6836. DOI: 10.1074/jbc.273.12.6830. PMID: 9506985
83. Ozaka H., Ishii K., Arai H., Kume N., Kita T. Lysophosphatidylcholine activates mitogen-activated protein kinases by a tyrosine kinase-dependent pathway in bovine aortic endothelial cells. Atherosclerosis. 1999; 143 (2): 261–266. DOI: 10.1016/S0021-9150(98)00297-4. PMID: 10217354
84. Bassa B.V., Roh D.D., Varzirl N.D., Kirschenbaum M.A., Kamanna V.S. Lysophosphatidylcholine activates mesangial cell PKC and MAP kinase by PLCgamma-1 and tyrosine kinase-Ras pathways. Am. J. Physiol. 1999; 277 (3): F328–F337. DOI: 10.1152/ajprenal.1999.277.3.F328. PMID: 10484515
85. Liu S.Y., Yu C.H., Hays J.A., Panagia V., Dhalla N.S. Modification of heart sarcolemmal phosphoinositide pathway by lysophosphatidylcholine. Biochim. Biophys. Acta. 1997; 1349 (3): 264–274. DOI: 10.1016/S00052760(97)00142-2. PMID: 9434141
86. Cox D.A., Cohen M.L. Lysophosphatidylcholine stimulates phospholipase D in human coronary endothelial cells: role of PKC. Am. J. Phisiol. 1996; 271 (4 Pt 2): H1706–H1710. DOI: 10.1152/ajpheart.1996.271.4.H1706. PMID: 8897967
87. Golfman L.S., Haughey N.J., Wong J.T., Jiang J.Y., Lee D., Geiger J.D., Choy P.C. Lysophosphatidylcholine induces arachidonic acid release and calcium overload in cardiac myoblastic H9c2 cells. J. Lipid. Res. 1999; 40 (10): 1818–1826. PMID: 10508201
Рецензия
Для цитирования:
Лескова Г.Ф. Фосфолипиды синаптических мембран в патогенезе энцефалопатии при геморрагическом шоке (обзор). Общая реаниматология. 2019;15(2):99-114. https://doi.org/10.15360/1813-9779-2019-2-99-114
For citation:
Leskova G.F. Phospholipids of Synaptic Membranes in the Pathogenesis of Encephalopathy During Hemorrhagic Shock (Review). General Reanimatology. 2019;15(2):99-114. https://doi.org/10.15360/1813-9779-2019-2-99-114
Просмотров: 1204
Послать статью по эл. почте 