Роль апоптоза в патогенезе некоторых критических состояний

А. И. Глухов; Г. К. Грызунова; Л. И. Усай; Т. Л. Алейникова; Н. В. Черникова; А. Ю. Бурт

doi:10.15360/1813-9779-2019-2-79-98

Роль апоптоза в патогенезе некоторых критических состояний

А. И. Глухов, Г. К. Грызунова, Л. И. Усай, Т. Л. Алейникова, Н. В. Черникова, А. Ю. Бурт

https://doi.org/10.15360/1813-9779-2019-2-79-98

Полный текст:

PDF (Rus) | PDF (Eng)

Аннотация

Цель обзора — анализ роли апоптоза в патогенезе некоторых критических состояний и описание особенностей биохимических процессов, вовлеченных в его развитие. В статью включено 117 публикаций, в том числе 76 за последние пять лет. Анализ обсуждаемых работ показывает, что способность управлять эндогенными апоптическими процессами открывает возможности для разработки подходов функциональной терапии ряда заболеваний.

Ключевые слова

апоптоз, гибель клетки, повреждение, биохимические механизмы

Об авторах

А. И. Глухов

Первый Московский государственный медицинский университет им. И. М. Сеченова Минздрава России; Московский государственный университет им. М. В. Ломоносова
Россия
119991, г. Москва, ул. Трубецкая, д. 8, стр. 2;119991, г. Москва, ул. Трубецкая, д. 8, стр. 2

Г. К. Грызунова

Первый Московский государственный медицинский университет им. И. М. Сеченова Минздрава России
Россия
119991, г. Москва, ул. Трубецкая, д. 8, стр. 2

Л. И. Усай

Первый Московский государственный медицинский университет им. И. М. Сеченова Минздрава России
Россия

Людмила Ивановна Усай

119991, г. Москва, ул. Трубецкая, д. 8, стр. 2

Т. Л. Алейникова

Н. В. Черникова

А. Ю. Бурт

Список литературы

1. Xiao J., Pan Y., Li X.H., Yang X.Y., Feng Y.L., Tan H.H., Jiang L., Feng J., Yu X.Y. Cardiac progenitor cell-derived exosomes prevent cardiomyocytes apoptosis through exosomal miR-21 by targeting PDCD4. Cell. Death Dis. 2016; 7 (6): e2277. DOI: 10.1038/cddis.2016.181. PMID: 27336721

2. Shen C.R., Yang W.C., Chen H.W. The fate of regulatory T Cells: survival or apoptosis. Cell. Mol. Immunol. 2014; 11 (1): 11–13. DOI: 10.1038/cmi.2013.49. PMID: 24185711

3. Kerr J.F., Wyllie A.H., Currie A.R. Apoptosis: a basic biological phenomenon with wide-ranging implications in tissue kinetics. Br. J. Cancer. 1972; 26 (4): 239–257. DOI: 10.1038/bjc.1972.33. PMID: 4561027

4. Белушкина Н.Н., Белецкий И.П. Молекулярно-медицинские аспекты клеточной гибели. В кн.: Пальцев М.А. (ред.). Введение в молекулярную медицину. М.: Медицина; 2004: 414-445. ISBN 5-225-04838-2

5. Варга О.Ю., Рябков В.А. Апоптоз: понятие, механизмы реализации, значение. Экология человека. 2006; 7: 28–32.

6. Гордеева А.В., Лабас Ю.А., Звягильская Р.А. Апоптоз одноклеточных организмов: механизмы и эволюция. Обзор. Биохимия. 2004; 69 (10): 1301–1313. DOI: 10.1023/B:BIRY.0000046879.54211.ab. PMID: 15527405

7. Губский Ю.И. Смерть клетки: свободные радикалы, некроз, апоптоз. Винница: Нова Книга; 2015: 360. ISBN 978-966-382-548-9

8. Льюин Б., Кассимерис Л., Лингаппа В.П., Плоппер Д. (ред.). Клетки. М.: БИНОМ. Лаборатория знаний; 2011: 951. ISBN 9785906828231

9. Майборода А.А. Апоптоз – гены и белки. Сибирский мед. журнал. 2013; 118 (3): 130–135.

10. Москалева Е.Ю., Северин С.Е. Возможные механизмы адаптации клетки к повреждениям, индуцирующим программированную гибель. Связь с патологией. Патол. физиология и эксперим. терапия. 2006; 2: 2–16. PMID: 16841651

11. Рыжов С.В., Новиков В.В. Молекулярные механизмы апоптотических процессов. Рос. биотерапевт. журнал. 2002; 1 (3): 27–33.

12. Самуилов В.Д., Олескин А.В., Лагунова Е.М. Программируемая клеточная смерть. Биохимия. 2000; 65 (8): 1029–1046. PMID: 11002180

13. Hengartner M.O. The biochemistry of apoptosis. Nature. 2000; 407 (6805): 770–776. DOI: 10.1038/35037710. PMID: 11048727

14. Williams A.A., Mehler V.J., Mueller C., Vonhoff F., White R., Duch C. Apoptotic activity of MeCP2 is enhanced by C-terminal truncating mutations. PLoS One. 2016; 11 (7): e0159632. DOI: 10.1371/journal.pone. 0159632. PMID: 27442528

15. Широкова А.В. Апоптоз. Сигнальные пути и изменение ионного и водного баланса клетки. Цитология. 2007; 49 (5): 385–394. PMID: 17654826

16. Baker D.J., Wijshake T., Tchkonia T., LeBrasseur N.K., Childs B.G., van de Sluis B., Kirkland J.L., van Deursen J.M. Clearance of p16Ink4a-positive senescent cells delays ageing-associated disorders. Nature. 2011; 479 (7372): 232–236. DOI: 10.1038/nature10600. PMID: 22048312

17. Bedelbaeva K., Snyder A., Gourevitch D., Clark L., Zhang X.M., Leferovich J., Cheverud J.M., Lieberman P., Heber-Katz E. Lack of p21 expression links cell cycle control and appendage regeneration in mice. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2010; 107 (13): 5845–5850. DOI: 10.1073/pnas. 1000830107. PMID: 20231440

18. Bucchieri F., Marino Gammazza A., Pitruzzella A., Fucarino A., Farina F., Howarth P., Holgate S.T., Zummo G., Davies D.E. Cigarette smoke causes caspase-independent apoptosis of bronchial epithelial cells from asthmatic donors. PLoS One. 2015; 10 (3): e0120510. DOI: 10.1371/journal.pone.0120510. PMID: 25793769

19. Dotto G.P. p21 (WAF1/Cip1): more than a break to the cell cycle? Biochim. Biophys. Acta. 2000; 1471 (1): M43–M56. PMID: 10967424

20. Frisina R.D., Ding B., Zhu X., Walton J.P. Age-related hearing loss: prevention of threshold declines, cell loss and apoptosis in spiral ganglionneurons. Aging (Albany NY). 2016; 8 (9): 2081–2099. DOI: 10.18632/aging.101045. PMID: 27667674

21. Wu G., Cai J., Han Y., Chen J., Huang Z.P., Chen C., Cai Y., Huang H., Yang Y., Liu Y., Xu Z., He D., Zhang X., Hu X., Pinello L., Zhong D., He F., Yuan G.C., Wang D.Z., Zeng C. LincRNA-p21 regulates neointima formation, vascular smooth muscle cell proliferation, apoptosis, and atherosclerosis by enhancing p53 activity. Circulation. 2014; 130 (17): 1452–1465. DOI: 10.1161/CIRCULATIONAHA.114.011675. PMID: 25156994

22. Martí-Clúa J. Natural apoptosis in developing mice dopamine midbrain neurons and vermal Purkinje cells. Folia Neuropathol. 2016; 54 (2): 180– 189. DOI: 10.5114/fn.2016.60385. PMID: 27543775

23. Mayer M., Kaiser N., Layer P.G., Frohns F. Cell cycle regulation and apoptotic responses of the embryonic chick retina by ionizing radiation. PLoS One. 2016; 11 (5): e0155093. DOI: 10.1371/journal.pone.0155093. PMID: 27163610

24. Клычникова Е.В., Тазина Е.В., Рей С.И., Александрова И.В., Годков М.А. Оценка прогностической значимости биохимических маркеров окислительного стресса, эндогенной интоксикации и сосудистой регуляции в развитии неблагоприятных исходов у больных с сепсисом. Журн. им. Н.В.Склифосовского. Неотложная мед. помощь. 2016; 2: 25–30.

25. Giannotta M., Fragassi G., Tamburro A., Vanessa C., Luini A., Sallese M. Prohibitin: a novel molecular player in KDEL receptor signalling. Biomed Res. Int. 2015; 2015: 319–454. DOI: 10.1155/2015/319454. PMID: 26064897

26. Krishnamurthy J., Torrice C., Ramsey M.R., Kovalev G.I., Al-Regaiey K., Su L., Sharpless N.E. Ink4a/Arf expression is a biomarker of aging. J. Clin. Invest. 2004; 114 (9): 1299–1307. DOI: 10.1172/JCI22475. PMID: 15520862

27. Lui X., Zou H., Slaughter C., Wang X. DFF, a heterodimeric protein that functions downstream of caspase-3 to trigger DNA fragmentation during apoptosis. Cell. 1997; 89 (2): 175–184. DOI: 10.1016/S00928674(00)80197-X. PMID: 9108473

28. Мартынова Е.А. Регуляция активности каспаз в апоптозе. Биоорг. химия. 2003; 29 (5): 518–543. PMID: 14601408

29. Koizumi Y., Nagase H., Nakajima T., Kawamura M., Ohta K. Toll-like receptor 3 ligand specifically induced bronchialepithelial cell death in caspase dependent manner and functionally upregulated Fas expression. Allergol. Int. 2016; 65 Suppl: S30–S37. DOI: 10.1016/j.alit.2016.05.006. PMID: 27321649

30. Li F., Chen Q., Song X., Zhou L., Zhang J. miR-30b is involved in the homocysteine-induced apoptosis in human coronary artery endothelial cells by regulating the expression of caspase 3. Int. J. Mol. Sci. 2015; 16 (8): 17682–17695. DOI: 10.3390/ijms160817682. PMID: 26263983

31. Mahata B., Biswas S., Rayman P., Chahlavi A., Ko J., Bhattacharjee A., Li Y.T., Li Y., Das T., Sa G., Raychaudhuri B., Vogelbaum M.A., Tannenbaum C., Finke J.H., Biswas K. GBM derived gangliosides induce T cell apoptosis through activation of the caspase cascade involving both the extrinsic and the intrinsic pathway. PLoS One. 2015; 10 (7): e0134425. DOI: 10.1371/journal.pone.0134425. PMID: 26226135

32. McIlwain D.R., Berger T., Mak T.W. Caspase functions in cell death and disease. Cold Spring Harb. Perspect. Biol. 2013; 5 (4): a008656. DOI: 10.1101/cshperspect.a008656. PMID: 23545416

33. Salmena L., Lemmers B., Hakem A., Matysiak-Zablocki E., Murakami K., Au P.Y., Berry D.M., Tamblyn L., Shehabeldin A., Migon E., Wakeham A., Bouchard D., Yeh W.C., McGlade J.C., Ohashi P.S., Hakem R. Essential role for caspase-8 in T-cell homeostasis and T-cell-mediated immunity. Genes. Dev. 2003; 17 (7): 883–895. DOI: 10.1101/gad.1063703. PMID: 12654726

34. Susin S.A., Lorenzo H.K., Zamzami N., Marzo I., Brenner C., Larochette N., Prévost M.C., Alzari P.M., Kroemer G. Mitochondrial release of caspase-2 and -9 during the apoptotic process. J. Exp. Med. 1999; 189 (2): 381–394. DOI: 10.1084/jem.189.2.381. PMID: 9892620

35. Eleftheriadis T., Pissas G., Antoniadi G., Liakopoulos V., Stefanidis I. Malate dehydrogenase-2 inhibitor LW6 promotes metabolic adaptations and reduces proliferation and apoptosis in activated human T-cells. Exp. Ther. Med. 2015; 10 (5): 1959–1966. DOI: 10.3892/etm.2015.2763. PMID: 26640580

36. Ising C., Koehler S., Brähler S., Merkwirth C., Höhne M., Baris O.R., Hagmann H., Kann M., Fabretti F., Dafinger C., Bloch W., Schermer B., Linkermann A., Brüning J.C., Kurschat C.E., Müller R.U., Wiesner R.J., Langer T., Benzing T., Brinkkoetter P.T. Inhibition of insulin/IGF-1 receptor signaling protects from mitochondriamediated kidney failure. EMBO Mol. Med. 2015; 7 (3): 275–287. DOI: 10.15252/emmm.201404916. PMID: 25643582

37. Ruiz-Magaña M.J., Rodríguez-Vargas J.M., Morales J.C., Saldivia M.A., Schulze-Osthoff K., Ruiz-Ruiz C. The DNA methyltransferase inhibitors zebularine and decitabine induce mitochondria-mediated apoptosis and DNA damage in p53 mutant leukemic T cells. Int. J. Cancer. 2011; 130 (5): 1195–1207. DOI: 10.1002/ijc.26107. PMID: 21455989

38. Yu T., Lin W. Small-molecule GSK-3 inhibitor rescued apoptosis and neurodegeneration in anesthetics-injured dorsal root ganglion neurons. Biomed. Pharmacother. 2016; 84: 395–402. DOI: 10.1016/j.biopha.2016.08.059. PMID: 27668540

39. Zhao Z.H., Deng B., Xu H., Zhang J.F., Mi Y.J., Meng X.Z., Gou X.C., Xu L.X. PirB overexpression exacerbates neuronal apoptosis by inhibiting TrkB and mTOR phosphorylation after oxygen and glucose deprivation injury. Cell. Mol. Neurobiol. 2017; 37 (4): 707–715. DOI: 10.1007/s10571-016-0406-8. PMID: 27443384

40. Baris O.R., Klose A., Kloepper J.E., Weiland D., Neuhaus J.F., Schauen M., Wille A., Müller A., Merkwirth C., Langer T., Larsson N.G., Krieg T., Tobin D.J., Paus R., Wiesner R.J. The mitochondrial electron transport chain is dispensable for proliferation and differentiation of epidermal progenitor cells. Stem. Cells. 2011; 29 (9): 1459–1468. DOI: 10.1002/stem.695. PMID: 21780252

41. Coughlan M.T., Higgins G.C., Nguyen T.V., Penfold S.A., Thallas-Bonke V., Tan S.M., Ramm G., Van Bergen N.J., Henstridge D.C., Sourris K.C., Harcourt B.E., Trounce I.A., Robb P.M., Laskowski A., McGee S.L., Genders A.J., Walder K., Drew B.G., Gregorevic P., Qian H., Thomas M.C., Jerums G., Macisaac R.J., Skene A., Power D.A., Ekinci E.I., Wijeyeratne X.W., Gallo L.A., Herman-Edelstein M., Ryan M.T., Cooper M.E., Thorburn D.R., Forbes J.M. Deficiency in apoptosis-inducing factor recapitulates chronic kidney disease via aberrant mitochondrial homeostasis. Diabetes. 2016; 65 (4): 1085–1098. DOI: 10.2337/db15-0864. PMID: 26822084

42. Wang Y., Cai B., Shao J., Wang T.T., Cai R.Z., Ma C.J., Han T., Du J. Genistein suppresses the mitochondrial apoptotic pathway in hippocampal neurons in rats with Alzheimer’s disease. Neural. Regen. Res. 2016; 11 (7): 1153–1158. DOI: 10.4103/1673-5374.187056. PMID: 27630702

43. Jiang X., Li L., Ying Z., Pan C., Huang S., Li L., Dai M., Yan B., Li M., Jiang H., Chen S., Zhang Z., Wang X. A small molecule that protects the integrity of the electron transfer chain blocks the mitochondrial apoptotic pathway. Mol. Cell. 2016; 63 (2): 229–239. DOI: 10.1016/j.molcel.2016.06.016. PMID: 27447985

44. Fu Q., Shi D., Zhou Y., Zheng H., Xiang H., Tian X., Gao F., Manyande A., Cao F., Tian Y., Ye D. MHC-I promotes apoptosis of GABAergic interneurons in the spinal dorsal horn and contributes to cancer induced bone pain. Exp. Neurol. 2016; 286: 12–20. DOI: 10.1016/j.expneurol.2016. 09.002. PMID: 27619625

45. Потапнев М.П. Аутофагия, апоптоз, некроз клеток и иммунное распознавание своего и чужого. Иммунология. 2014; 35 (2): 95–102.

46. Bunz F., Dutriaux A., Lengauer C., Waldman T., Zhou S., Brown J.P., Sedivy J.M., Kinzler K.W., Vogelstein B. Requirement for p53 and p21 to sustain G2 arrest after DNA damage. Science. 1998; 282 (5393): 1497–1501. DOI: 10.1126/science.282.5393.1497. PMID: 9822382

47. Ruiz-Magaña M.J., Martínez-Aguilar R., Lucendo E., Campillo-Davo D., Schulze-Osthoff K., Ruiz-Ruiz C. The antihypertensive drug hydralazine activates the intrinsic pathway of apoptosis and causes DNA damage in leukemic T cells. Oncotarget. 2016; 7 (16): 21875–21886. DOI: 10.18632/oncotarget.7871. PMID: 26942461

48. Guccardi M.E., Gores G.J. Apoptosis: a mechanism of acute and chronic liver injury. Gut. 2005; 54 (7): 1024–1033. DOI: 10.1136/gut.2004.053850. PMID: 15951554

49. Голубев А.М., Москалева Е.Ю., Северин С.Е., Веснянко Т.П., Кузовлев А.Н., Алкадарский А.С., Порошенко Г.Г. Апоптоз при критических состояниях. Общая реаниматология. 2006; 2 (5-6): 184–190. DOI: 10.15360/1813-9779-2006-6-184-190

50. Danial N.N., Korsmeyer S.J. Cell death: critical control points. Cell. 2004; 116 (2): 205–219. DOI: 10.1016/S0092-8674(04)00046-7. PMID: 14744432

51. Барышников А.Ю., Шишкин Ю.В. Иммунологические проблемы апоптоза. М.: Эдиториал УРСС; 2002: 320. ISBN 5-8360-0328-9

52. Madapura H.S., Salamon D., Wiman K.G., Lain S., Klein E., Nagy N. cMyc-p53 feedback mechanism regulates the dynamics of T lymphocytes in the immuneresponse. Cell. Cycle. 2016; 15 (9): 1267–1275. DOI: 10.1080/15384101.2016.1160975. PMID: 26985633

53. Milasta S., Dillon C.P., Sturm O.E., Verbist K.C., Brewer T.L., Quarato G., Brown S.A., Frase S., Janke L.J., Perry S.S., Thomas P.G., Green D.R. Apoptosis-inducing-factor-dependent mitochondrial function is required for T cell but not B cell function. Immunity. 2016; 44 (1): 88–102. DOI: 10.1016/j.immuni.2015.12.002. PMID: 26795252

54. Uyanik B., Grigorash B.B., Goloudina A.R., Demidov O.N. DNA damageinduced phosphatase Wip1 in regulation of hematopoiesis, immune system and inflammation. Cell. Death Dis. 2017; 3: 17018. DOI: 10.1038/cddiscovery.2017.18. PMID: 28417018

55. Farina B., Di Sorbo G., Chambery A., Caporale A., Leoni G., Russo R., Mascanzoni F., Raimondo D., Fattorusso R., Ruvo M., Doti N. Structural and biochemical insights of CypA and AIF interaction. Sci. Rep. 2017; 7 (1): 1138–1145. DOI: 10.1038/s41598-017-01337-8. PMID: 28442737

56. Орлов Ю.П., Афанасьев В.В. Гипоксия и гипероксия в практике анестезиолога-реаниматолога. Роль сукцинатов при критических состояниях. Новости хирургии. 2018; 26 (2): 226–237. DOI: 10.18484/ 2305-0047.2018.2.226

57. Klein J.A., Longo-Guess C.M., Rossmann M.P., Seburn K.L., Hurd R.E., Frankel W.N., Bronson R.T., Ackerman S.L. The harlequin mouse mutation downregulates apoptosis-inducing factor. Nature. 2002; 419 (6905): 367–374. DOI: 10.1038/nature01034. PMID: 12353028

58. Thal S.E., Zhu C., Thal S.C., Blomgren K., Plesnila N. Role of apoptosis inducing factor (AIF) for hippocampal neuronal cell death following global cerebral ischemia in mice. Neurosci. Lett. 2011; 499 (1): 1–3. DOI: 10.1016/j.neulet.2011.05.016. PMID: 21616126

59. Bahar E., Kim H., Yoon H. ER stress-mediated signaling: action potential and Ca(2+) as key players. Int. J. Mol. Sci. 2016; 17 (9): pii: E1558. DOI: 10.3390/ijms17091558. PMID: 27649160

60. Creagh E.M. Caspase crosstalk: integration of apoptotic and innate immune signalling pathways. Trends Immunol. 2014; 35 (12): 631–640. DOI: 10.1016/j.it.2014.10.004. PMID: 25457353

61. Yildiz-Unal A., Korulu S. Q11qc vSpeedyRINGO inhibits calpain-directed apoptosis in neurons. J. Alzheimers Dis. 2016; 53 (2): 743. DOI: 10.3233/JAD-169003. PMID: 27434285

62. Альфонсова Е.В., Забродина Л.А. Роль ацидоза в механизмах формирования полиорганной недостаточности. Ученые записки Забайкальского Гос. университета. Серия: Естественные науки. 2014; 1 (54): 82–88.

63. Hangen E., Féraud O., Lachkar S., Mou H., Doti N., Fimia G.M., Lam N.V., Zhu C., Godin I., Muller K., Chatzi A., Nuebel E., Ciccosanti F., Flamant S., Bénit P., Perfettini J.L., Sauvat A., Bennaceur-Griscelli A., Ser-Le Roux K., Gonin P., Tokatlidis K., Rustin P., Piacentini M., Ruvo M., Blomgren K., Kroemer G., Modjtahedi N. Interaction between AIF and CHCHD4 regulates respiratory chain biogenesis. Mol. Cell. 2015; 58 (6): 1001–1014. DOI: 10.1016/j.molcel.2015.04.020. PMID: 26004228

64. Vahsen N., Candé C., Brière J.J., Bénit P., Joza N., Larochette N., Mastroberardino P.G., Pequignot M.O., Casares N., Lazar V., Feraud O., Debili N., Wissing S., Engelhardt S., Madeo F., Piacentini M., Penninger J.M., Schägger H., Rustin P., Kroemer G. AIF deficiency compromises oxidative phosphorylation. EMBO J. 2004; 23 (23): 4679–4689. DOI: 10.1038/sj.emboj.7600461. PMID: 15526035

65. Li Z.J., Yao C., Liu S.F., Chen L., Xi Y.M., Zhang W., Zhang G.S. Cytotoxic effect of icaritin and its mechanisms in inducing apoptosis in human Burkitt lymphoma cell line. Biomed. Res. Int. 2014; 2014: 391512. DOI: 10.1155/2014/391512. PMID: 24895574

66. Oyinloye B.E., Adenowo A.F., Kappo A.P. Reactive oxygen species, apoptosis, antimicrobial peptides and human inflammatory diseases. Pharmaceuticals (Basel). 2015; 8 (2): 151–175. DOI: 10.3390/ph8020151. PMID: 25850012

67. Qi Z., Qi S., Gui L., Shen L., Feng Z. Daphnetin protects oxidative stressinduced neuronal apoptosis via regulation of MAPK signaling and HSP70 expression. Oncol. Lett. 2016; 12 (3): 1959–1964. DOI: 10.3892/ol.2016.4849. PMID: 27588145

68. Москалев А.А. Перспективные направления генетики старения и продолжительность жизни. Успехи геронтологии. 2009; 22 (1): 92– 103. PMID: 19827680

69. Tao X., Xie L., Duan C., Dai S., Ren J., Yan Y., Shen J., Lu H., Ge J. Up-regulation of interferon regulatory factor 3 involves in neuronal apoptosis after intracerebral hemorrhage in adult rats. Neurochem. Res. 2016; 41 (11): 2937–2947. DOI: 10.1007/s11064-016-2012-z. PMID: 27447882

70. Kolonin M.G., Saha P.K., Chan L., Pasqualini R., Arap W. Reversal of obesity by targeted ablation of adipose tissue. Nat. Med. 2004; 10 (6): 625– 632. DOI: 10.1038/nm1048. PMID: 15133506

71. Lin C.H., Hong Y.C., Kao S.H. Aeroallergen Der p 2 induces apoptosis of bronchial epithelial BEAS-2B cells via activation of both intrinsic and extrinsic pathway. Cell. Biosci. 2015; 5: 71. DOI: 10.1186/s13578-0150063-5. PMID: 26697166

72. Wong A.P., Niedzwiecki A., Rath M. Myocardial energetics and the role of micronutrients in heart failure: a critical review. Am. J. Cardiovasc. Dis. 2016; 6 (3): 81–92. PMID: 27679743

73. Xu Z., Lu X.A., Dai Q., Ge Y.Q., Xu J. Acute upregulation of neuronal mitochondrial type1 cannabinoid receptor and it’s role in metabolic defects and neuronal apoptosis after TBI. Mol. Brain. 2016; 9 (1): 75. DOI: 10.1186/s13041-016-0257-8. PMID: 27485212

74. Lee J.Y., Tokumoto M., Hattori Y., Fujiwara Y., Shimada A., Satoh M. Different regulation of p53 expression by cadmium exposure in kidney, liver, intestine, vasculature, and brain astrocytes. Toxicol. Res. 2016; 32 (1): 73–80. DOI: 10.5487/TR.2016.32.1.073. PMID: 26977261

75. Greenlee-Wacker M.C. Clearance of apoptotic neutrophils and resolution of inflammation. Immunol. Rev. 2016; 273 (1): 357–370. DOI: 10.1111/imr.12453. PMID: 27558346

76. Balez R., Steiner N., Engel M., Muñoz S.S., Lum J.S., Wu Y., Wang D., Vallotton P., Sachdev P., O’Connor M., Sidhu K., Münch G., Ooi L. Neuroprotective effects of apigenin against inflammation, neuronal excitability and apoptosis in an induced pluripotent stem cell model of Alzheimer’s disease. Sci. Rep. 2016; 6: 31450. DOI: 10.1038/srep31450. PMID: 27514990

77. Cheon S.Y., Cho K.J., Kim S.Y., Kam E.H., Lee J.E., Koo B.N. Blockade of apoptosis signal-regulating kinase 1 attenuates matrix metalloproteinase 9 activity in brain endothelial cells and the subsequent apoptosis in neurons after ischemic injury. Front. Cell. Neurosci. 2016; 10: 213. DOI: 10.3389/fncel.2016.00213. PMID: 27642277

78. Kim J.H., Kim S.H., Cho S.R., Lee J.Y., Kim J.H., Baek A., Jung H.S. The modulation of neurotrophin and epigenetic regulators: implication for astrocyte proliferation and neuronal cell apoptosis after spinal cord injury. Ann. Rehabil. Med. 2016; 40 (4): 559–567. DOI: 10.5535/arm.2016.40.4.559. PMID: 27606261

79. Liu L., Liu L., Shi J., Tan M., Xiong J., Li X., Hu Q., Yi Z., Mao D. MicroRNA-34b mediates hippocampal astrocyte apoptosis in a rat model of recurrent seizures. BMC Neurosci. 2016; 17 (1): 56. DOI: 10.1186/s12868-016-0291-6. PMID: 27514646

80. Liu X., Hou L., Huang W., Gao Y., Lv X., Tang J. The mechanism of long non-coding RNA MEG3 for neurons apoptosis caused by hypoxia: mediated by miR-181b-12/15-LOX signaling pathway. Front. Cell. Neurosci. 2016; 10: 201. DOI: 10.3389/fncel.2016.00201. PMID: 27642276

81. Paparone S., Severini C., Ciotti M.T., D’Agata V., Calissano P., Cavallaro S. Transcriptional landscapes at the intersection of neuronal apoptosis and substance P-induced survival: exploring pathways and drug targets. Cell. Death Discov. 2016; 2: 16050. DOI: 10.1038/cddiscovery.2016.50. PMID: 27551538

82. Ye G., Tao L., Ma C., Wen D., Yu L., Fan Y., Hu H., Chen X., Chu Y., Gao Y., Gao C., Wang H. Influences of CCK-8 on expressions of apoptosis-related genes in prefrontal cortex neurons of morphine-relapse rats. Neurosci. Lett. 2016; 631: 115–121. DOI: 10.1016/j.neulet.2016.08.028. PMID: 27544013

83. Song N., Zhang T., Xu X., Lu Z., Yu X., Fang Y., Hu J., Jia P., Teng J., Ding X. miR-21 protects against ischemia/reperfusion-induced acute kidney injury by preventing epithelial cell apoptosis and inhibiting dendritic cell maturation. Front. Physiol. 2018; 9: 790. DOI: 10.3389/fphys.2018. 00790. PMID: 30013485

84. Daszkiewicz L., Vázquez-Mateo C., Rackov G., Ballesteros-Tato A., Weber K., Madrigal-Avilés A., Di Pilato M., Fotedar A., Fotedar R., Flores J.M., Esteban M., Martínez-A C., Balomenos D. Distinct p21 requirements for regulating normal and self-reactive T cells through IFNproduction. Sci. Rep. 2015; 5: 76–91. DOI: 10.1038/srep07691. PMID: 25573673

85. Nagy N., Matskova L., Kis L.L., Hellman U., Klein G., Klein E. The proapoptotic function of SAP provides a clue to the clinical picture of X-linked lymphoproliferative disease. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2009; 106 (29): 11966–11971. DOI: 10.1073/pnas.0905691106. PMID: 19570996

86. Abeyrathna P., Su Y. The critical role of Akt in cardiovascular function. Vascul. Pharmacol. 2015; 74: 38–48. DOI: 10.1016/j.vph.2015.05.008. PMID: 26025205

87. Liggett W.H.Jr., Sidransky D. Role of the p16 tumor suppressor gene in cancer. J. Clin. Oncol. 1998; 16 (3): 1197–1206. DOI: 10.1200/JCO.1998.16.3.1197. PMID: 9508208

88. Martín-Caballero J., Flores J.M., García-Palencia P., Serrano M. Tumor susceptibility of p21 (Waf1/Cip1) deficient mice. Cancer. Res. 2001; 61 (16): 6234–6238. PMID: 11507077

89. Carrasco A., Fernández-Bañares F., Pedrosa E., Salas A., Loras C., Rosinach M., Aceituno M., Andújar X., Forné M., Zabana Y., Esteve M. Regional specialisation of T cell subsets and apoptosis in the human gut mucosa: differences between ileum and colon in healthy intestine and inflammatory bowel diseases. J. Crohns Colitis. 2016; 10 (9): 1042–1054. DOI: 10.1093/ecco-jcc/jjw066. PMID: 26995182

90. Gill S.E., Rohan M., Mehta S. Role of pulmonary microvascular endothelial cell apoptosis in murine sepsis-induced lung injury in vivo. Respir. Res. 2015; 16: 109. DOI: 10.1186/s12931-015-0266-7. PMID: 26376777

91. Schäker K., Bartsch S., Patry C., Stoll S.J., Hillebrands J.L., Wieland T., Kroll J. The bipartite rac1 guanine nucleotide exchange factor engulfment and cell motility 1/dedicator ofcytokinesis 180 (elmo1/dock180) protects endothelial cells from apoptosis in blood vessel development. J. Biol. Chem. 2015; 290 (10): 6408–6418. DOI: 10.1074/jbc.M114.633701. PMID: 25586182

92. Li K., Cao R.J., Zhu X.J., Liu X.Y., Li L.Y., Cui S.S. Erythropoietin attenuates the apoptosis of adult neurons after brachial plexus root avulsion by downregulating JNK phosphorylation and c-Jun expression and inhibiting c-PARP cleavage. J. Mol. Neurosci. 2015; 56 (4): 917–925. DOI: 10.1007/s12031-015-0543-4. PMID: 25877688

93. Салмина А.Б., Комлева Ю.К., Кувачева Н.В., Лопатина О.Л., Пожиленкова Е.А., Горина Я.В., Гасымлы Э.Д., Панина Ю.А., Моргун А.В., Малиновская Н.А. Воспаление и старение мозга. Вестн. РАМН. 2015; 70 (1): 17–25. DOI: 10.15690/vramn.v70i1.1227. PMID: 26027267

94. Никонов В.В., Курсов С.В., Белецкий А.В. Дикарбонильный стресс: гипотеза клеточного повреждения в условиях гипоксии. Пусковой механизм развития мультиорганной дисфункции. Медицина неотложных состояний. 2017; 4 (83): 78–85. DOI: 10.22141/2224-0586.4.83.2017.107428

95. Pauly D., Hamed S., Behnes M., Lepiorz D., Lang S., Akin I., Borggrefe M., Bertsch T., Hoffmann U. Endothelial cell-specific molecule-1/endocan: diagnostic and prognostic value in patients suffering from severe sepsis and septic shock. J. Crit. Care. 2016; 31 (1): 68–75. DOI: 10.1016/j.jcrc. 2015.09.019. PMID: 26489483

96. Ma T., Huang C., Meng X., Li X., Zhang Y., Ji S., Li J., Ye M., Liang H. A potential adjuvant chemotherapeutics, 18 -glycyrrhetinic acid, inhibits renal tubular epithelial cells apoptosis via enhancing BMP-7 epigenetically through targeting HDAC2. Sci. Rep. 2016; 6: 25396. DOI: 10.1038/srep25396. PMID: 27145860

97. Liu J., Yang J.R., Chen X.M., Cai G.Y., Lin L.R., He Y.N. Impact of ER stressregulated ATF4/p16 signaling on the premature senescence of renal tubular epithelial cells in diabetic nephropathy. Am. J. Physiol. Cell. Physiol. 2015; 308 (8): C621–C630. DOI: 10.1152/ajpcell.00096.2014. PMID: 25567807

98. Sorrentino L., Cossu F., Milani M., Aliverti A., Mastrangelo E. Structural bases of the altered catalytic properties of a pathogenic variant of apoptosis inducing factor. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2017; 490 (3): 1011–1017. DOI: 10.1016/j.bbrc.2017.06.156. PMID: 28666871

99. Kaushal G.P., Shah S.V. Autophagy in acute kidney injury. Kidney Int. 2016; 89 (4): 779–791. DOI: 10.1016/j.kint.2015.11.021. PMID: 26924060

100. Зилбернагль С., Ланг Ф. Клиническая патофизиология. Атлас. М.: Практическая медицина; 2018: 448. ISBN 978-5-98811-321-8

101. Xu Y., Shen X., Ma R., Jiang W., Zhang W. Protection of renal tubular epithelial cells from apoptosis by Cyr61 expression under hypoxia. Cell. Biol. Int. Rep. 2014; 21 (2): 47–52. DOI: 10.1002/cbi3.10016

102. Brustovetsky N., Dubinsky J.M., Antonsson B., Jemmerson R. Two pathways for tBIDinduced cytochrome c release from rat brain mitochondria: BAK-versus BAXdependence. J. Neurochem. 2003; 84 (1): 196–207. DOI: 10.1046/j.1471-4159.2003.01545.x. PMID: 12485416

103. Mo Z.T., Li W.N., Zhai Y.R., Gong Q.H. Icariin attenuates OGD/R-induced autophagy via Bcl-2-dependent cross talk between apoptosisand autophagy in PC12 cells. Evid. Based Complement Alternat. Med. 2016; 2016: 4343084. DOI: 10.1155/2016/4343084. PMID: 27610184

104. Mishiro K., Imai T., Sugitani S., Kitashoji A., Suzuki Y., Takagi T., Chen H., Oumi Y., Tsuruma K., Shimazawa M., Hara H. Diabetes mellitus aggravates hemorrhagic transformation after ischemic stroke via mitochondrial defects leading to endothelial apoptosis. PLoS One. 2014; 9 (8): e103818. DOI: 10.1371/journal.pone.0103818. PMID: 25133692

105. Van Aken O., Pecenková T., van de Cotte B., De Rycke R., Eeckhout D., Fromm H., De Jaeger G., Witters E., Beemster G.T., Inzé D., Van Breusegem F. Mitochondrial type-I prohibitins of Arabidopsis thaliana are required for supporting proficient meristem development. Plant J. 2007; 52 (5): 850–864. DOI: 10.1111/j.1365-313X.2007.03276.x. PMID: 17883375

106. Hossen M.N., Kajimoto K., Akita H., Hyodo M., Ishitsuka T., Harashima H. Therapeutic assessment of cytochrome C for the prevention of obesity through endothelial cell-targeted nanoparticulate system. Mol. Ther. 2013; 21 (3): 533–541. DOI: 10.1038/mt.2012.256. PMID: 23295953

107. Huttemann M., Lee I., Grossman L.I., Doan J.W., Sanderson T.H. Phosphorylation of mammalian cytochrome c and cytochrome c oxidase in the regulation of cell destiny: respiration, apoptosis, and human disease. Adv. Exp. Med. Biol. 2012; 748: 237–264. DOI: 10.1007/978-1-4614-35730_10. PMID: 22729861

108. Ikwegbue P.С., Masamba P., Oyinloye B.Е., Kappo A.P. Roles of heat shock proteins in apoptosis, oxidative stress, human inflammatory diseases, and cancer. Pharmaceuticals (Basel). 2017; 11 (1): pii: E2. DOI: 10.3390/ph11010002. PMID: 29295496

109. Новик А.А., Камилова Т.А., Цыган В.Н. Введение в молекулярную биологию канцерогенеза. М.: ГЭОТАР-Медиа; 2005: 224. ISBN 9785-9231-0364-9

110. Рева И.В., Рева Г.В., Ямамото Т., Толмачёв В.Е., Ким А.Р., Калинин О.Б., Калинин И.О., Фисенко А.Ю., Грахова Н.В. Апоптоз в канцерогенезе. Успехи соврем. естествознания. 2015; 2: 103–110.

111. Chiu C.F., Ho M.Y., Peng J.M., Hung S.W., Lee W.H., Liang C.M., Liang S.M. Raf activation by Ras and promotion of cellular metastasis require phosphorylation of prohibitin in the raft domain of the plasma membrane. Oncogene. 2013; 32 (6): 777–787. DOI: 10.1038/onc.2012.86. PMID: 22410782

112. Ho M.Y., Liang C.M., Liang S.M. MIG-7 and phosphorylated prohibitin coordinately regulate lung cancer invasion/ metastasis. Oncotarget. 2015; 6 (1): 381–393. DOI: 10.18632/oncotarget.2804. PMID: 25575814

113. Hasan I., Sugawara S., Fujii Y., Koide Y., Terada D., Iimura N., Fujiwara T., Takahashi K.G., Kojima N., Rajia S., Kawsar S.M., Kanaly R.A., Uchiyama H., Hosono M., Ogawa Y., Fujita H., Hamako J., Matsui T., Ozeki Y. MytiLec, a mussel R-type lectin, interacts with surface glycan Gb3 on Burkitt’s lymphoma cells to trigger apoptosis through multiple pathways. Mar. Drugs. 2015; 13 (12): 7377–7389. DOI: 10.3390/md13127071. PMID: 26694420

114. Li J., Xiong J., Yang B., Zhou Q., Wu Y., Luo H., Zhou H., Liu N., Li Y., Song Z., Zheng Q. Endothelial cell apoptosis induces TGFsignaling-dependent host endothelialmesenchymal transition to promote transplant arteriosclerosis. Am. J. Transplant. 2015; 15 (12): 3095–3111. DOI: 10.1111/ajt.13406. PMID: 26372910

115. Pastore D., Della-Morte D., Coppola A., Capuani B., Lombardo M.F., Pacifici F., Ferrelli F., Arriga R., Mammi C., Federici M., Bellia A., Di Daniele N., Tesauro M., Donadel G., Noto D., Sbraccia P., Sconocchia G., Lauro D. SGK-1 protects kidney cells against apoptosis induced by ceramide and TNF. Cell. Death Dis. 2015; 6: e1890. DOI: 10.1038/cddis.2015.232. PMID: 26379195

116. Peng Y.T., Chen P., Ouyang R.Y., Song L. Multifaceted role of prohibitin in cell survival and apoptosis. Apoptosis. 2015; 20 (9): 1135–1149. DOI: 10.1007/s10495-015-1143-z. PMID: 26091791

117. Huang H., Zhang H., Li D., Chen S., Zhou C., Li Q., He P., Fang L., Zhang Y., Li X., Zhou J., Sun L., Liu S., Guo Y., Huang Y., Xie P. Different inhibitory effects on the proliferation and apoptosis of human and laboratory Borna disease virus-infected human neuroblastoma SH-SY5Y cells in vitro. Mol. Med. Rep. 2018; 17 (1): 925–931. DOI: 10.3892/mmr.2017.8011. PMID: 29115502

Рецензия

Для цитирования:

Глухов А.И., Грызунова Г.К., Усай Л.И., Алейникова Т.Л., Черникова Н.В., Бурт А.Ю. Роль апоптоза в патогенезе некоторых критических состояний. Общая реаниматология. 2019;15(2):79-98. https://doi.org/10.15360/1813-9779-2019-2-79-98

For citation:

Glukhov A.I., Gryzunova G.K., Usai L.I., Aleynikova T.L., Chernikova N.V., Burt A.Yu. The Role of Apoptosis in the Pathogenic Mechanism of Critical States (Review). General Reanimatology. 2019;15(2):79-98. https://doi.org/10.15360/1813-9779-2019-2-79-98

Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.

ISSN 1813-9779 (Print)
ISSN 2411-7110 (Online)

Логин
Пароль
	Запомнить меня

Войти

Общая реаниматология

Роль апоптоза в патогенезе некоторых критических состояний

Полный текст:

Аннотация

Ключевые слова

Об авторах

Список литературы

Рецензия

Для цитирования:

For citation:

Использование куки-файлов