Preview

Общая реаниматология

Расширенный поиск

Апоптоз при критических состояниях

https://doi.org/10.15360/1813-9779-2006-6-184-190

Полный текст:

Аннотация

Апоптоз — вариант программируемой гибели клетки. Данный термин ввел Керр (Kerr) и соавт. в 1972 г., но информация о важной роли апоптоза отдельных клеток при критических состояниях появилась лишь в последние годы. В обзоре литературы рассмотрены основные механизмы индукции, развития и регуляции апоптоза. На основе современных данных литературы проанализирована роль апоптоза в патогенезе различных критических состояний: острого повреждения легких (нейтрофиль-ная и эпителиальная гипотезы), сепсиса, инфаркта миокарда и ишемического инсульта (апоптоз при ишемии-реперфузии), острой почечной недостаточности (апоптоз клеток тубулярного эпителия), дисфункции печени при сепсисе, миопатий при критических состояниях. Приведены данные исследований о влиянии ингаляционных и неингаляционных анестетиков на апоптоз нейронов головного мозга и лимфоцитов. В обзоре литературы приводятся варианты терапевтического модулирования апоптоза при помощи фармакологических методов.

 

Об авторах

А. М. Голубев
ГУ НИИ общей реаниматологии РАМН, Москва


Е. Ю. Москалева
ГУЗ Московский НИИ медицинской экологии Департамента здравоохранения, Москва


С. Е. Северин
ГУЗ Московский НИИ медицинской экологии Департамента здравоохранения, Москва


Т. П. Веснянко
ГУЗ Московский НИИ медицинской экологии Департамента здравоохранения, Москва


А. Н. Кузовлев
ГУ НИИ общей реаниматологии РАМН, Москва


А. С. Алкадарский
Research Institute of General Reanimatology, Russian Academy of Medical Sciences, Moscow


Г. Г. Порошенко
ГУ НИИ общей реаниматологии РАМН, Москва


Список литературы

1. Kerr J. F. R., Wyllie A. H., Currie A. R. Apoptosis — a basic biological phenomenon with wide-ranging implications in tissue kinetics. Br. J. Cancer 1972; 26: 239—257.

2. Москалева Е. Ю., Северин С. Е. Возможные механизмы адаптации клетки к повреждениям, индуцирующим программированную гибель. Связь с патологией. Патол. физиология и эксперим. Терапия 2006; 2: 5—12.

3. Белушкина Н. Н., Белецкий И. П. Молекулярно-медицинские аспекты клеточной гибели. В кн.: М. А. Пальцев (ред. ) Введение в молекулярную медицину. М.: ОАО Издательство Медицина; 2004.

4. Danial N. N., Korsmeyer S. J. Cell death: Critical control points. Cell 2004; 116: 205—219.

5. Guccardi M. E., Gores G. J. Apoptosis: a mechanism of acute and chronic liver injury. Gut 2005; 54: 1024—1033.

6. Ashkenasi A., Dixi V. M. Death receptors: signalling and modulation. Science 1988; 281: 1305—1308.

7. Fulda S., Meyer E., Friesen C. et al. Cell type specific involvment of death receptors and mitochondrial pathways in drug-induced apoptosis. Oncogene 2001; 20: 1063—1075.

8. Scaffidi C., Fulda S., Srivivisan et al. Two CD95(APO-1/Fas) signaling pathways. EMBO J. 198; (17): 1675—1687.

9. Mehlen P. C. Thibert Dependence receptors: betveen life and death. Cel. Mol. Life Sci. 2004; 61: 1854—1866.

10. Nichols D. G. Mitochondrial function and disfunction in the cell: its relevance to aging and aging-related processes. Int. J. Biochem. Cell. Biol. 2002; 34: 1372—1381.

11. Adams J. M., Cory S. Apoptosomcs: Engines for caspase activation. Cur. Opin . Cel. Biol. 2002; 14: 715—720.

12. Susin S. A., Lorenzo H. K., Zamzami N. et al. Molecular characterization of mitochondrial apoptosis inducing factor. Nature 1999; 397: 441—446.

13. Li L. Y., Luo X., Wang X. Endonuclease G is an apoptotic DNase when released from mitochondria. Nature 2001; 412: 95—99.

14. Verhagen A. M., Ekert P. G., Pakusch M. Identification of DIABLO, a mammalian protein that promotes apoptosis by binding to and antagonizing TAP proteins. Cell 2000; 102: 43—53.

15. Gray C. W., Ward R. V., Karran E. et al. Characterization of human HtrA2, a novel serine protease involved in the mammalian cellular stress response. Eur. J. Biochem. 2000; 267: 5699—5710.

16. Crompton M. The mitochondrial permeability transition pore and its role in cell death. Biochem. J. 1999; 341: 233—249.

17. Marzo I., Brenner C., Zamzanii N. Bax and adenine nucleotide translocator cooperate in the mitochondrial control of apoptosis. Science 1998; 281: 2027—2031.

18. Schendel S. L., Azirnov R., Pawlowski K. Ion channel activity of the BH3-only Bcl-2 family member, BID. J. Biol. Chem. 1999; 274: 21932—21936.

19. Nakagawa T., Zhu H., Morishima N. et al. Caspase-12 mediates endoplasmic-reticulum-specific apoptosis and cytotoxicity by amyloid-β. Nature 2000; 403: 98—103.

20. Morishima N., Nakanishi K., Takeouchi H. et al. An endoplasmic reticulum stress specific caspase cascade in apoptosis. Cytochrome c-independed activation of caspase-9 by caspase-12. J. Biol. Chem. 2002; 277: 34287—34294.

21. Guccardi M., Leist M., Gores G. J. Lysosomes in cell death. Oncogene 2004; 23: 2881—2890.

22. O'Reilly L. A., Cullen L., Visvader J. The proapoptolic BH3-only protein bim is expressed in hematopoietic, epithelial, neuronal and germ cells. Am. J. Pathol. 2000; 157: 449—461.

23. Puthalakalh H., Villunger A., O'Reffly L. A. et al. Bmf: A proapoptotic BH3-only protein regulated by interaction with the rnyosin V actin motor complex, activated by anoikis. Science 2001; 293: 1829—1832.

24. Oda E., Ohki R., Murasawa H. et al. Noxa, a BH3-only member of the Bcl-2 family and candidate mediator of p53-induced apoptosis. Science 2000; 288: 1053—1058.

25. Nakano K., Vousden K. H. PUMA, a novel proapoptotic gene, is induced by p53. Mol. Cell 2001; 7: 683—694.

26. Festjens N., Gurp M., Loo G. et al. Bcl-2 family members as sentineles of cellular integrity and role of mitichondrial intermembrane space proteins in apoptotic cell death. Acta Haematol. 2004; 111: 7—27.

27. Lotocki G., Kean R. W. Inhibitors of apoptosis proteins in injuri and disease. Life 2002; 54: 231—240

28. Marimoto R. I. Cells in stress: transcriptional activation of heat shock genes. Science 1993; 259: 1409—14100.

29. Jaattela M. Heat shock proteins as cellular lifeguards. Ann. Med. 1999; 31: 261—271.

30. Albertine K. H., Soulier M. F., Wang Z. et al. Fas and fas ligand are up-regulated in pulmonary edema fluid and lung tissue of patients with acute lung injury and the acute respiratory distress syndrome. Am. J. Pathol. 2002; 161 (5): 1783—1796.

31. Ware L. B., Matthay M. A. The Acute Respiratory Distress Syndrome. N. Engl. J. Med. 2000; 342 (18): 1334—1349.

32. MatuteZBello G., Liles W. C., Radella F. et al. Neutrophil apoptosis in the acute respiratory distress syndrome. Am. J. Respir. Crit. Care Med. 1997; 156 (6): 1969—1977.

33. Geerts L., Jorens Ph. G., Willems J. et al. Natural inhibitors of neutrophil function in acute respiratory distress syndrome. Grit. Care Med. 2001; 29 (10): 1920—1924.

34. Greene K. E., Wright J. R., Steinberg K. P. et al. Serial changes in surfactant-associated proteins in lung and serum before and after onset of ARDS. Am. J. Respir. Crit. Care Med. 1999; 160 (6): 1843—1850.

35. Lydon A., Jeevendra M. J. A. Apoptosis in Critical Illness. Int. Anesthesiol. Clin. 2003; 41 (1): 65—77.

36. Киров М. Ю., Кузьков В. В., Недашковский Э. В. Острое повреждение легких при сепсисе — патогенез и интенсивная терапия. Архангельск: СГМУ; 2004.

37. Nakamura M., MatuteZBello G., Liles W. C. et al. Differential response of human lung epithelial cells to Fas-induced apoptosis. Am. J. Pathol. 2004; 164 (6): 1949—1958.

38. Matute-Bello G., Conrad Liles W., Steinberg K. P. et al. Soluble fas ligand induces epithelial cell apoptosis in humans with acute lung injury (ARDS). J. Immunol. 1999; 163: 2217—2225.

39. Hotchkiss R. S. et al. Apoptosis cell death in patients with sepsis, shock, and multiple organ dysfunction. Crit. Care Med. 1999; 27 (7): 1230—1251.

40. Rudkowski J. C. Roles of iNOS and NOS in sepsis-induced pulmonary apoptosis. Am. J. Physiol. Lung Cell Mol. Physiol. 2004; 286: L793—L800.

41. Crow M. T. The mitochondrial death pathway and cardiac myocyte apoptosis. Circ. Res. 2004; 95: 957—970.

42. Saraste A. Apoptosis in human acute myocardial infarction. Circulation 1997; 95: 320—323.

43. Krijnen P. A. Apoptosis in Myocardial Ischaemia and Infarction. J. Clin. Path. 2002; 55: 801—811.

44. Yenari M. A. Pathophysiology of acute ischemic stroke. Cleveland Clinic J. Med. 2004; 71: S25—S27.

45. Torsten L. et al. Volatile anesthetics induce caspase-dependent, mitochondria-mediated apoptosis in human t-lymphosytes in vitro. Anesthesiology 2005; 102 (6): 1147—1157.

46. Kawaguchi M. et al. Effect of isoflurane on neuronal apoptosis in rats subjected to focal cerebral ischemia. anesth. Analg. 2004; 98: 798—805.

47. Marius K. et al. Thiopental-induced apoptosis in lymphocytes is independent of CD95 activation. Anesthesiology 2005; 103 (3): 576—584.


Для цитирования:


Голубев А.М., Москалева Е.Ю., Северин С.Е., Веснянко Т.П., Кузовлев А.Н., Алкадарский А.С., Порошенко Г.Г. Апоптоз при критических состояниях. Общая реаниматология. 2006;2(6):184-190. https://doi.org/10.15360/1813-9779-2006-6-184-190

For citation:


Golubev A.M., Moskaleva E.Y., Severin S.E., Vesnyanko T.P., Kouzovlev A.N., Alkadarsky A.S., Poroshenko G.G. Apoptosis in Critical Conditions. General Reanimatology. 2006;2(6):184-190. (In Russ.) https://doi.org/10.15360/1813-9779-2006-6-184-190

Просмотров: 670


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 1813-9779 (Print)
ISSN 2411-7110 (Online)